Chitynaza - Chitinase

Chitynaza z nasion jęczmienia
Chitynaza
Identyfikatory
Nr WE 3.2.1.14
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRIAM profil
Struktury WPB RCSB PDB PDBe Suma PDB
chitynaza, kwaśna
Identyfikatory
Symbol CHIA
Gen NCBI 27159
HGNC 17432
OMIM 606080
RefSeq NM_001040623
UniProt Q9BZP6
Inne dane
Umiejscowienie Chr. 1 p13.1-21,3
chitynaza 1 (chitotriozydaza)
Identyfikatory
Symbol CZIT1
Gen NCBI 1118
HGNC 1936
OMIM 600031
RefSeq NM_003465
UniProt Q13231
Inne dane
Umiejscowienie Chr. 1 kwartał 31-32

Chitynazy ( chitodekstrynaza , 1,4-beta-poli-N-acetyloglukozaminidaza , poli-beta-glukozaminidaza , beta-1,4-poli-N-acetyloglukozamidynaza , poli[1,4-(N-acetylo-beta-D- glukozaminid)] glikanohydrolaza , (1->4)-2-acetamido-2-deoksy-beta-D-glukan glikanohydrolaza ) to enzymy hydrolityczne , które rozkładają wiązania glikozydowe w chitynie .

Jak chityna jest składnikiem ścian komórkowych z grzybów i exoskeletal elementów niektórych zwierząt (włącznie z mięczaków i stawonogów ) chitynazy są powszechnie obecne w organizmie, które albo konieczność przekształcenia ich własne chityny lub rozpuszczają się i trawić chityny grzybów lub zwierząt.

Dystrybucja gatunków

Do organizmów chitynożernych zalicza się wiele bakterii (m.in. Aeromonads , Bacillus , Vibrio ), które mogą być patogenne lub niszczycielskie. Atakują żywe stawonogi , zooplankton czy grzyby lub mogą degradować szczątki tych organizmów.

Grzyby, takie jak Coccidioides immitis , również posiadają chitynazy degradacyjne związane z ich rolą jako detrytożerców, a także z ich potencjałem jako patogenów stawonogów.

Chitynazy są również obecne w roślinach (chitynaza z nasion jęczmienia: PDB : 1CNS , EC 3.2.1.14 ); niektóre z nich to białka związane z patogenezą (PR), które są indukowane jako część nabytej odporności układowej. W ekspresji pośredniczy gen NPR1 i szlak kwasu salicylowego, oba zaangażowane w odporność na atak grzybów i owadów. Inne chitynazy roślinne mogą być wymagane do tworzenia symbiozy grzybów.

Chociaż ssaki nie wytwarzają chityny, mają dwie funkcjonalne chitynazy, chitotriozydazę (CHIT1) i kwaśną chitynazę ssaków (AMCazę), a także białka podobne do chitynazy (takie jak YKL-40 ), które mają duże podobieństwo sekwencji, ale nie mają aktywności chitynazy.

Klasyfikacja

  1. Endochitynazy ( EC 3.2.1.14 ) losowo rozszczepiają chitynę w wewnętrznych miejscach mikrowłókien chitynowych, tworząc rozpuszczalne produkty multimerów o niskiej masie cząsteczkowej . Produkty multimeryczne obejmują diacetylochitobiozę, chitotriozę i chitotetraozę, przy czym dimer jest produktem dominującym.
    Endochitynaza rozkłada chitynę na produkty multimerowe.
  2. Egzochitynazy również podzielono na dwie podkategorie:
    1. Chitobiozydazy ( EC 3.2.1.29 ) działają na nieredukujący koniec mikrowłókien chitynowych, uwalniając jeden po drugim dimer, diacetylochitobiozę z łańcucha chitynowego. Dlatego w tej reakcji nie dochodzi do uwalniania monosacharydów ani oligosacharydów .
    2. β-1,4- N- acetyloglukozoaminidazy ( EC 3.2.1.30 ) dzielą produkty multimerów, takie jak diacetylochitobioza, chitotrioza i chitotetraoza, na monomery N- acetyloglukozaminy (GlcNAc).
Egzochitynaza rozkłada chitynę na dimery przez chitobiozydazę i monomery przez β-1,4 N-acetyloglukozaminidazę.

Chitynazy zostały również sklasyfikowane na podstawie sekwencji aminokwasowych, ponieważ byłoby to bardziej pomocne w zrozumieniu ewolucyjnych relacji między tymi enzymami. Dlatego chitynazy podzielono na trzy rodziny : 18 , 19 i 20 . Obie rodziny 18 i 19 składają się z endochitynaz z różnych organizmów, w tym wirusów, bakterii, grzybów, owadów i roślin. Jednak rodzina 19 obejmuje głównie chitynazy roślinne. Rodzina 20 obejmuje N- acetyloglukozaminidazę i podobny enzym, N- acetyloheksozoaminidazę .

A ponieważ sekwencje genów chitynaz były znane, zostały one dalej podzielone na sześć klas na podstawie ich sekwencji. Cechy, które determinowały klasy chitynaz to sekwencja N-końcowa, lokalizacja enzymu, izoelektryczne pH , peptyd sygnałowy i induktory .

Chitynazy klasy I miały bogaty w cysteinę N-końcowy, bogaty w leucynę lub walinę peptyd sygnałowy oraz lokalizację w wakuoli . Następnie chitynazy Klasy I podzielono dalej w oparciu o ich kwasowy lub zasadowy charakter odpowiednio na Klasy Ia i Klasy Ib. Stwierdzono, że chitynazy klasy 1 obejmują tylko chitynazy roślinne i głównie endochitynazy.

Chitynazy Klasy II nie miały bogatego w cysteinę końca N, ale miały podobną sekwencję do chitynaz Klasy I. Chitynazy klasy II znaleziono w roślinach, grzybach i bakteriach i składały się głównie z egzochitynaz.

Chitynazy klasy III nie miały podobnych sekwencji do chitynaz klasy I lub klasy II.

Chitynazy klasy IV miały podobne właściwości, w tym właściwości immunologiczne, jak chitynazy klasy I. Jednak chitynazy klasy IV były znacznie mniejsze w porównaniu z chitynazami klasy I.

Chitynazy klasy V i klasy VI nie są dobrze scharakteryzowane. Jednak jeden przykład chitynazy klasy V wykazał dwie domeny wiążące chitynę w tandemie, a na podstawie sekwencji genu, bogaty w cysteinę N-koniec wydawał się być utracony podczas ewolucji, prawdopodobnie z powodu mniejszej presji selekcyjnej, która spowodowała domenę katalityczną stracić swoją funkcję.

Funkcjonować

Podobnie jak celuloza, chityna jest powszechnie występującym biopolimerem, który jest stosunkowo odporny na degradację. Wiele ssaków może trawić chitynę, a specyficzne poziomy chitynazy u gatunków kręgowców są dostosowane do ich zachowań żywieniowych. Niektóre ryby są w stanie trawić chitynę. Chitynazy zostały wyizolowane z żołądków ssaków, w tym ludzi.

Aktywność chitynazy można również wykryć w ludzkiej krwi i prawdopodobnie w chrząstce . Podobnie jak w przypadku chitynaz roślinnych, może to być związane z odpornością na patogeny.

Znaczenie kliniczne

Produkcja chitynaz w ludzkim ciele (znana jako „ludzkie chitynazy”) może być odpowiedzią na alergie , a astmę powiązano ze zwiększonym poziomem ekspresji chitynazy.

Chitynazy ludzkie mogą wyjaśniać związek między niektórymi z najczęstszych alergii ( roztocza kurzu , zarodniki pleśni, z których obydwie zawierają chitynę) a zakażeniami robakami ( helminty ), w ramach jednej z wersji hipotezy higienicznej (robaki mają chitynowe aparaty gębowe, które utrzymują ściana jelita). Wreszcie, związek między chitynazami i kwasem salicylowym w roślinach jest dobrze ugruntowany, ale istnieje hipotetyczny związek między kwasem salicylowym a alergiami u ludzi.

Regulacja w grzybach

Regulacja różni się w zależności od gatunku, aw organizmie chitynazy o różnych funkcjach fizjologicznych podlegają różnym mechanizmom regulacji. Na przykład, chitynazy zaangażowane w utrzymanie, takie jak przebudowa ściany komórkowej, ulegają konstytutywnej ekspresji. Jednak chitynazy, które mają wyspecjalizowane funkcje, takie jak degradacja egzogennej chityny lub udział w podziale komórek, wymagają czasowo-przestrzennej regulacji aktywności chitynazy.

Regulacja endochitynazy w Trichoderma atroviride jest zależna od N- acetyloglukozaminidazy, a dane wskazują na pętlę sprzężenia zwrotnego, w której rozpad chityny wytwarza N- acetyloglukozaminę, która mogłaby zostać wchłonięta i wywołać regulację w górę chitynbiozydaz.

W Saccharomyces cerevisiae i regulacji ScCts1p ( chitynaza S. cerevisiae 1), jednej z chitynaz zaangażowanych w rozdział komórek po cytokinezie poprzez degradację chityny przegrody pierwotnej . Ponieważ te typy chitynaz są ważne w procesie podziału komórek , konieczna jest ścisła regulacja i aktywacja. W szczególności ekspresja Cts1 musi być aktywowana w komórkach potomnych podczas późnej mitozy, a białko musi być zlokalizowane w miejscu potomnym przegrody. Aby to zrobić, musi istnieć koordynacja z innymi sieciami kontrolującymi różne fazy komórki, takimi jak Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR) , mitotyczna sieć wyjścia (MEN) oraz regulacja Ace2p (czynnik transkrypcyjny) i morfogeneza komórkowa (RAM). ) sieci sygnalizacyjne. Ogólnie rzecz biorąc, integracja różnych sieci regulatorowych pozwala na funkcjonowanie chitynazy rozkładającej ścianę komórkową w zależności od stadium komórki w cyklu komórkowym oraz w określonych lokalizacjach wśród komórek potomnych.

Obecność w jedzeniu

Chitynazy występują naturalnie w wielu popularnych produktach spożywczych. Na przykład Phasoleus vulgaris , banany, kasztany, kiwi, awokado, papaja i pomidory zawierają znaczne ilości chitynazy jako obrony przed atakiem grzybów i bezkręgowców. Stres lub sygnały środowiskowe, takie jak gaz etylenowy , mogą stymulować zwiększoną produkcję chitynazy.

Niektóre części cząsteczek chitynazy, prawie identyczne pod względem struktury jak hevein lub inne białka w lateksie gumowym, ze względu na ich podobną funkcję w obronie roślin, mogą wywołać alergiczną reakcję krzyżową znaną jako zespół lateksowo-owocowy .

Aplikacje

Chitynazy mają wiele zastosowań, z których część została już wykorzystana przez przemysł. Obejmuje to biokonwersję chityny do użytecznych produktów, takich jak nawozy , produkcję niealergizujących, nietoksycznych, biokompatybilnych i biodegradowalnych materiałów ( są już produkowane soczewki kontaktowe , sztuczna skóra i szwy o tych właściwościach) oraz wzmocnienie insektycydów i fungicydy . Chitynaza Phaseolus vulgaris - chitynaza fasoli , BCH - została transgenicznie wprowadzona jako środek odstraszający szkodniki do całkowicie niepowiązanych upraw.

Możliwe przyszłe zastosowania chitynaz to dodatki do żywności w celu wydłużenia okresu przydatności do spożycia, środek terapeutyczny na astmę i przewlekłe zapalenie zatok przynosowych , jako lek przeciwgrzybiczy, lek przeciwnowotworowy i jako ogólny składnik do stosowania w inżynierii białek .

Zobacz też

Bibliografia

Zewnętrzne linki