Cysteina - Cysteine

l -Cysteina
L-cysteina - L-cysteina.svg
Szkieletowych wzór od L -cysteiny
Cysteina-z-xtal-3D-bs-17.png
L-cysteina-z-xtal-Mercury-3D-sf.png
Nazwy
Nazwa IUPAC
Cysteina
Inne nazwy
Kwas 2-amino-3-sulfhydrylopropanowy
Identyfikatory
Model 3D ( JSmol )
Skróty Cys , C
CZEBI
CHEMBL
ChemSpider
Karta informacyjna ECHA 100.000.145 Edytuj to na Wikidata
Numer WE
Numer E E920 (środki glazurujące, ...)
KEGG
Identyfikator klienta PubChem
UNII
  • InChI=1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6) sprawdzaćTak
    Klucz: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N sprawdzaćTak
  • InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
    Klucz: XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHBU
  • InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)
    Klucz: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYAC
  • C([C@H](C(=O)O)N)S
  • Zwitter : C([C @ H](C(=O)[O-])[NH3+])S
Nieruchomości
C 3 H 7 N O 2 S
Masa cząsteczkowa 121,15  g·mol -1
Wygląd zewnętrzny białe kryształki lub proszek
Temperatura topnienia 240 ° C (464 ° F; 513 K) rozkłada się
rozpuszczalny
Rozpuszczalność 1,5g/100g etanolu 19 st.C
Rotacja chiralna ([α] D )
+ 9,4 ° (H 2 O, c = 1,3)
Strona z danymi uzupełniającymi
Współczynnik załamania ( n ),
stała dielektrycznar ) itp.

Dane termodynamiczne
Zachowanie fazowe
ciało stałe-ciecz-gaz
UV , IR , NMR , MS
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa).
☒n zweryfikuj  ( co to jest   ?) sprawdzaćTak☒n
Referencje do infoboksu

Cysteina (symbol Cys lub C ; / y ɪ y t ɪ ı n / ) jest semiessential aminokwasy biogenne ze wzorze HOOC-CH (NH 2 ) CH 2 -SH. Tiol łańcuchem bocznym cysteiny często udział w enzymatycznej reakcji jako nukleofil . Tiol jest podatny na utlenianie dając pochodną disiarczkową cystynę , która pełni ważną rolę strukturalną w wielu białkach . Stosowany jako dodatek do żywności ma numer E E920. Jest kodowany przez kodony UGU i UGC.

Struktura

Podobnie jak inne aminokwasy (nie jako reszta białka), cysteina istnieje jako jon obojnaczy . Cysteina ma l chiralności w starszej d / l notacji opartej na homologii do d - a l -glyceraldehyde. W nowszym systemie oznaczania chiralności R / S , opartym na liczbie atomowej atomów w pobliżu asymetrycznego węgla, cysteina (i selenocysteina) mają chiralność R , ze względu na obecność siarki (lub selenu) jako drugiego sąsiada asymetrycznego węgla atom. Pozostałe chiralne aminokwasy, mające w tej pozycji lżejsze atomy, mają chiralność S. Zastąpienie siarki selenem daje selenocysteinę .

( R )-Cysteina (po lewej) i ( S )-Cysteina (po prawej) w postaci obojnaczej przy obojętnym pH

Źródła dietetyczne

Cysteinyl jest pozostałością w żywności wysokobiałkowej . Chociaż jest sklasyfikowana jako aminokwas nieistotny , w rzadkich przypadkach cysteina może być niezbędna dla niemowląt, osób starszych i osób z niektórymi chorobami metabolicznymi lub cierpiących na zespoły złego wchłaniania . Cysteina może być zwykle syntetyzowana przez organizm ludzki w normalnych warunkach fizjologicznych, jeśli dostępna jest wystarczająca ilość metioniny .

Źródła przemysłowe

Większość l- cysteiny pozyskiwana jest na skalę przemysłową poprzez hydrolizę materiałów zwierzęcych, takich jak pióra drobiowe czy sierść wieprzowa. Pomimo powszechnego przekonania, że ​​jest inaczej, niewiele dowodów wskazuje na to, że ludzkie włosy są wykorzystywane jako materiał źródłowy, a ich stosowanie jest wyraźnie zakazane w dodatkach do żywności i produktach kosmetycznych w Unii Europejskiej. Dostępna jest również syntetycznie wytwarzana l- cysteina, zgodna z żydowskim prawem koszerności i muzułmańskim halal , aczkolwiek po wyższej cenie. Droga syntetyczna obejmuje fermentację z użyciem mutanta E. coli . Degussa wprowadziła drogę z podstawionych tiazolin . Zgodnie z tą technologią, L -cysteiny wytwarza się przez hydrolizę racemicznego 2-amino-A 2 kwas -tiazolinę-4-karboksylowego Stosując Pseudomonas thiazolinophilum .

Biosynteza

Synteza cysteiny: Syntaza beta cystationiny katalizuje reakcję górną, a gamma-liaza cystationinowa katalizuje reakcję dolną.

U zwierząt biosynteza zaczyna się od aminokwasu seryny . Siarka pochodzi z metioniny , która jest przekształcana w homocysteinę poprzez pośrednią S- adenozylometioninę . Beta-syntaza cystationinowa łączy następnie homocysteinę i serynę, tworząc asymetryczną cystationinę tioeterową . Enzym gamma-liaza cystationinowa przekształca cystationinę w cysteinę i alfa-ketomaślan . W roślinach i bakteriach biosynteza cysteiny zaczyna się również od seryny, która jest przekształcana w O- acetyloserynę przez enzym transacetylazę serynową . Enzym syntaza cysteiny , wykorzystując źródła siarczkowe, przekształca ten ester w cysteinę, uwalniając octan.

Funkcje biologiczne

Grupa sulfhydrylowa cysteiny jest nukleofilowa i łatwo się utlenia. Reaktywność jest zwiększona, gdy tiolowa jest zjonizowany i cysteinę pozostałości w białkach mają pKa a wartości bliskich obojętnego, więc często w ich reaktywnej tiolanowego postaci w komórce. Ze względu na wysoką reaktywność grupa sulfhydrylowa cysteiny pełni wiele funkcji biologicznych.

Prekursor przeciwutleniającego glutationu

Ze względu na zdolność tioli do zachodzenia reakcji redoks, reszty cysteinowe i cysteinylowe mają właściwości przeciwutleniające . Jego właściwości przeciwutleniające są zazwyczaj wyrażane w trójpeptydowym glutationu , który występuje u ludzi i innych organizmów. Ogólnoustrojowa dostępność doustnego glutationu (GSH) jest znikoma; więc musi być biosyntetyzowany ze składowych aminokwasów, cysteiny, glicyny i kwasu glutaminowego . Podczas gdy kwas glutaminowy jest zwykle wystarczający, ponieważ azot aminokwasowy jest zawracany przez glutaminian jako pośrednik, suplementacja diety cysteiną i glicyną może poprawić syntezę glutationu.

Prekursor klastrów żelazowo-siarkowych

Cysteina jest ważnym źródłem siarczków w ludzkim metabolizmie . Siarczek w klastrach żelazowo-siarkowych oraz w nitrazie jest ekstrahowany z cysteiny, która w tym procesie jest przekształcana w alaninę .

Wiązanie jonów metali

Oprócz białek żelazowo-siarkowych, wiele innych kofaktorów metalicznych w enzymach jest związanych z podstawnikiem tiolanowym reszt cysteinylowych. Przykłady obejmują cynku w palce cynkowe i dehydrogenazy alkoholowej , miedź w niebieskich białek miedzi , żelaza w cytochromu P450 , i nikiel w [NiFe] - hydrogenases . Grupa sulfhydrylowa ma również wysokie powinowactwo do metali ciężkich , dzięki czemu białka zawierające cysteinę, takie jak metalotioneina , będą ściśle wiązać metale, takie jak rtęć, ołów i kadm.

Role w strukturze białek

W translacji cząsteczek informacyjnego RNA w celu wytworzenia polipeptydów cysteina jest kodowana przez kodony UGU i UGC .

Cysteinę tradycyjnie uważano za hydrofilowy aminokwas, w dużej mierze w oparciu o chemiczne podobieństwo między jej grupą sulfhydrylową a grupami hydroksylowymi w łańcuchach bocznych innych aminokwasów polarnych. Jednak wykazano, że łańcuch boczny cysteiny stabilizuje oddziaływania hydrofobowe w micelach w większym stopniu niż łańcuch boczny w glicynie aminokwasu niepolarnego i aminokwasu polarnym serynie. W analizie statystycznej częstości występowania aminokwasów w różnych środowiskach chemicznych w strukturach białek stwierdzono, że wolne reszty cysteiny wiążą się z hydrofobowymi regionami białek. Ich tendencja hydrofobowa była równoważna ze znanymi aminokwasami niepolarnymi, takimi jak metionina i tyrozyna (tyrozyna jest polarna, aromatyczna, ale także hydrofobowa), z których te były znacznie większe niż w przypadku znanych aminokwasów polarnych, takich jak seryna i treonina . Skale hydrofobowości , które uszeregują aminokwasy od najbardziej hydrofobowych do najbardziej hydrofilowych, konsekwentnie umieszczają cysteinę w kierunku hydrofobowego końca spektrum, nawet jeśli są oparte na metodach, na które nie ma wpływu tendencja cystein do tworzenia wiązań dwusiarczkowych w białkach. Dlatego cysteina jest obecnie często zaliczana do aminokwasów hydrofobowych, chociaż czasami jest również klasyfikowana jako lekko polarna lub polarna.

Chociaż wolne reszty cysteinowe występują w białkach, większość z nich jest kowalencyjnie związana z innymi resztami cysteinowymi, tworząc wiązania dwusiarczkowe , które odgrywają ważną rolę w fałdowaniu i stabilności niektórych białek, zwykle białek wydzielanych do środowiska zewnątrzkomórkowego. Ponieważ większość przedziałów komórkowych to środowiska redukujące , wiązania disiarczkowe są generalnie niestabilne w cytozolu z pewnymi wyjątkami, jak zaznaczono poniżej.

Rycina 2: Cystyna (pokazana tutaj w postaci obojętnej), dwie cysteiny połączone wiązaniem dwusiarczkowym

Wiązania dwusiarczkowe w białkach powstają przez utlenianie grupy sulfhydrylowej reszt cysteiny. Inny aminokwas zawierający siarkę, metionina, nie może tworzyć wiązań dwusiarczkowych. Bardziej agresywne utleniacze przekształcają cysteinę w odpowiedni kwas sulfinowy i kwas sulfonowy . Reszty cysteiny odgrywają cenną rolę poprzez sieciowanie białek, co zwiększa sztywność białek, a także działa na rzecz nadawania odporności proteolitycznej (ponieważ eksport białek jest procesem kosztownym, minimalizacja jego konieczności jest korzystna). Wewnątrz komórki mostki dwusiarczkowe między resztami cysteiny w polipeptydzie wspierają trzeciorzędową strukturę białka. Insulina jest przykładem białka usieciowanego cystyną, w którym dwa oddzielne łańcuchy peptydowe są połączone parą wiązań dwusiarczkowych.

Izomerazy dwusiarczkowe białka katalizują prawidłowe tworzenie wiązań dwusiarczkowych ; komórka przenosi kwas dehydroaskorbinowy do retikulum endoplazmatycznego , który utlenia środowisko. W tym środowisku cysteiny są na ogół utleniane do cystyny ​​i nie działają już jako nukleofile.

Oprócz utleniania do cystyny ​​cysteina uczestniczy w licznych modyfikacjach potranslacyjnych . Nukleofilową grupę sulfhydrylową pozwala cysteiny koniugatu do innych grup, na przykład w prenylację . Ubikwityna ligazy przeniesienia ubikwityny do jej bocznymi, białek i kaspaz , które są zaangażowane w proteolizy w cyklu apoptozy. Inteiny często działają za pomocą katalitycznej cysteiny. Te role są zazwyczaj ograniczone do środowiska wewnątrzkomórkowego, gdzie środowisko ulega redukcji, a cysteina nie jest utleniana do cystyny.

Aplikacje

Cysteina, głównie l - enancjomer , jest prekursorem w przemyśle spożywczym, farmaceutycznym i środków higieny osobistej. Jednym z największych zastosowań jest produkcja aromatów. Na przykład reakcja cysteiny z cukrami w reakcji Maillarda daje smaki mięsa. l -Cysteina jest również używana jako środek pomocniczy do pieczenia.

W dziedzinie higieny osobistej cysteina jest wykorzystywana do zastosowań związanych z falami stałymi , głównie w Azji. Ponownie, cysteina służy do rozbijania wiązań dwusiarczkowych w włosów jest keratyny .

Cysteina jest bardzo popularnym celem eksperymentów znakowania ukierunkowanego w celu zbadania struktury i dynamiki biomolekularnej. Maleimidy selektywnie przyłączają się do cysteiny stosując kowalencyjną addycję Michaela . Ukierunkowane na miejsce znakowanie spinów dla EPR lub NMR ze wzmocnioną relaksacją paramagnetyczną również w dużym stopniu wykorzystuje cysteinę.

Zmniejszenie toksycznego działania alkoholu

Cysteina została zaproponowana jako środek zapobiegawczy lub antidotum na niektóre negatywne skutki alkoholu, w tym uszkodzenie wątroby i kaca . Przeciwdziała trującemu działaniu aldehydu octowego . Cysteina wspiera kolejny etap metabolizmu, który zamienia aldehyd octowy w kwas octowy .

W szczurzym badania zwierzęta doświadczalne otrzymały LD 90 dawki aldehydu octowego. Ci, którzy otrzymali cysteinę, mieli 80% przeżywalności; gdy podano zarówno cysteinę, jak i tiaminę , wszystkie zwierzęta przeżyły. Grupa kontrolna miała 10% przeżywalności.

W 2020 roku opublikowano artykuł, który sugeruje, że L-cysteina może również działać u ludzi.

N- acetylocysteina

N- Acetylo- 1- cysteina jest pochodną cysteiny, w którejdo atomu azotu przyłączona jest grupa acetylowa . Związek ten jest sprzedawany jako suplement diety i stosowany jako antidotum w przypadkuprzedawkowania acetaminofenu .

Owce

Cysteina jest potrzebna owcom do produkcji wełny. Jest to niezbędny aminokwas, który musi być pobierany z ich paszy. W konsekwencji w warunkach suszy owce produkują mniej wełny; jednak opracowano transgeniczne owce, które mogą wytwarzać własną cysteinę.

Ograniczenia dietetyczne

Źródła pochodzenia zwierzęcego l- cysteiny jako dodatku do żywności stanowią punkt sporny dla osób przestrzegających restrykcji żywieniowych, takich jak koszerność, halal, wegańska czy wegetariańska. Aby uniknąć tego problemu, l- cysteina może również pochodzić z procesów mikrobiologicznych lub innych procesów syntetycznych.

Zobacz też

Bibliografia

Dalsza lektura

Zewnętrzne linki