Cysteina - Cysteine
Szkieletowych wzór od L -cysteiny
|
|||
|
|||
Nazwy | |||
---|---|---|---|
Nazwa IUPAC
Cysteina
|
|||
Inne nazwy
Kwas 2-amino-3-sulfhydrylopropanowy
|
|||
Identyfikatory | |||
Model 3D ( JSmol )
|
|||
Skróty | Cys , C | ||
CZEBI | |||
CHEMBL | |||
ChemSpider | |||
Karta informacyjna ECHA | 100.000.145 | ||
Numer WE | |||
Numer E | E920 (środki glazurujące, ...) | ||
KEGG | |||
Identyfikator klienta PubChem
|
|||
UNII | |||
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )
|
|||
|
|||
Nieruchomości | |||
C 3 H 7 N O 2 S | |||
Masa cząsteczkowa | 121,15 g·mol -1 | ||
Wygląd zewnętrzny | białe kryształki lub proszek | ||
Temperatura topnienia | 240 ° C (464 ° F; 513 K) rozkłada się | ||
rozpuszczalny | |||
Rozpuszczalność | 1,5g/100g etanolu 19 st.C | ||
Rotacja chiralna ([α] D )
|
+ 9,4 ° (H 2 O, c = 1,3) | ||
Strona z danymi uzupełniającymi | |||
Współczynnik załamania ( n ), stała dielektryczna (ε r ) itp. |
|||
Dane termodynamiczne |
Zachowanie fazowe ciało stałe-ciecz-gaz |
||
UV , IR , NMR , MS | |||
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
|||
zweryfikuj ( co to jest ?) | |||
Referencje do infoboksu | |||
Cysteina (symbol Cys lub C ; / y ɪ y t ɪ ı n / ) jest semiessential aminokwasy biogenne ze wzorze HOOC-CH (NH 2 ) CH 2 -SH. Tiol łańcuchem bocznym cysteiny często udział w enzymatycznej reakcji jako nukleofil . Tiol jest podatny na utlenianie dając pochodną disiarczkową cystynę , która pełni ważną rolę strukturalną w wielu białkach . Stosowany jako dodatek do żywności ma numer E E920. Jest kodowany przez kodony UGU i UGC.
Struktura
Podobnie jak inne aminokwasy (nie jako reszta białka), cysteina istnieje jako jon obojnaczy . Cysteina ma l chiralności w starszej d / l notacji opartej na homologii do d - a l -glyceraldehyde. W nowszym systemie oznaczania chiralności R / S , opartym na liczbie atomowej atomów w pobliżu asymetrycznego węgla, cysteina (i selenocysteina) mają chiralność R , ze względu na obecność siarki (lub selenu) jako drugiego sąsiada asymetrycznego węgla atom. Pozostałe chiralne aminokwasy, mające w tej pozycji lżejsze atomy, mają chiralność S. Zastąpienie siarki selenem daje selenocysteinę .
Źródła dietetyczne
Cysteinyl jest pozostałością w żywności wysokobiałkowej . Chociaż jest sklasyfikowana jako aminokwas nieistotny , w rzadkich przypadkach cysteina może być niezbędna dla niemowląt, osób starszych i osób z niektórymi chorobami metabolicznymi lub cierpiących na zespoły złego wchłaniania . Cysteina może być zwykle syntetyzowana przez organizm ludzki w normalnych warunkach fizjologicznych, jeśli dostępna jest wystarczająca ilość metioniny .
Źródła przemysłowe
Większość l- cysteiny pozyskiwana jest na skalę przemysłową poprzez hydrolizę materiałów zwierzęcych, takich jak pióra drobiowe czy sierść wieprzowa. Pomimo powszechnego przekonania, że jest inaczej, niewiele dowodów wskazuje na to, że ludzkie włosy są wykorzystywane jako materiał źródłowy, a ich stosowanie jest wyraźnie zakazane w dodatkach do żywności i produktach kosmetycznych w Unii Europejskiej. Dostępna jest również syntetycznie wytwarzana l- cysteina, zgodna z żydowskim prawem koszerności i muzułmańskim halal , aczkolwiek po wyższej cenie. Droga syntetyczna obejmuje fermentację z użyciem mutanta E. coli . Degussa wprowadziła drogę z podstawionych tiazolin . Zgodnie z tą technologią, L -cysteiny wytwarza się przez hydrolizę racemicznego 2-amino-A 2 kwas -tiazolinę-4-karboksylowego Stosując Pseudomonas thiazolinophilum .
Biosynteza
U zwierząt biosynteza zaczyna się od aminokwasu seryny . Siarka pochodzi z metioniny , która jest przekształcana w homocysteinę poprzez pośrednią S- adenozylometioninę . Beta-syntaza cystationinowa łączy następnie homocysteinę i serynę, tworząc asymetryczną cystationinę tioeterową . Enzym gamma-liaza cystationinowa przekształca cystationinę w cysteinę i alfa-ketomaślan . W roślinach i bakteriach biosynteza cysteiny zaczyna się również od seryny, która jest przekształcana w O- acetyloserynę przez enzym transacetylazę serynową . Enzym syntaza cysteiny , wykorzystując źródła siarczkowe, przekształca ten ester w cysteinę, uwalniając octan.
Funkcje biologiczne
Grupa sulfhydrylowa cysteiny jest nukleofilowa i łatwo się utlenia. Reaktywność jest zwiększona, gdy tiolowa jest zjonizowany i cysteinę pozostałości w białkach mają pKa a wartości bliskich obojętnego, więc często w ich reaktywnej tiolanowego postaci w komórce. Ze względu na wysoką reaktywność grupa sulfhydrylowa cysteiny pełni wiele funkcji biologicznych.
Prekursor przeciwutleniającego glutationu
Ze względu na zdolność tioli do zachodzenia reakcji redoks, reszty cysteinowe i cysteinylowe mają właściwości przeciwutleniające . Jego właściwości przeciwutleniające są zazwyczaj wyrażane w trójpeptydowym glutationu , który występuje u ludzi i innych organizmów. Ogólnoustrojowa dostępność doustnego glutationu (GSH) jest znikoma; więc musi być biosyntetyzowany ze składowych aminokwasów, cysteiny, glicyny i kwasu glutaminowego . Podczas gdy kwas glutaminowy jest zwykle wystarczający, ponieważ azot aminokwasowy jest zawracany przez glutaminian jako pośrednik, suplementacja diety cysteiną i glicyną może poprawić syntezę glutationu.
Prekursor klastrów żelazowo-siarkowych
Cysteina jest ważnym źródłem siarczków w ludzkim metabolizmie . Siarczek w klastrach żelazowo-siarkowych oraz w nitrazie jest ekstrahowany z cysteiny, która w tym procesie jest przekształcana w alaninę .
Wiązanie jonów metali
Oprócz białek żelazowo-siarkowych, wiele innych kofaktorów metalicznych w enzymach jest związanych z podstawnikiem tiolanowym reszt cysteinylowych. Przykłady obejmują cynku w palce cynkowe i dehydrogenazy alkoholowej , miedź w niebieskich białek miedzi , żelaza w cytochromu P450 , i nikiel w [NiFe] - hydrogenases . Grupa sulfhydrylowa ma również wysokie powinowactwo do metali ciężkich , dzięki czemu białka zawierające cysteinę, takie jak metalotioneina , będą ściśle wiązać metale, takie jak rtęć, ołów i kadm.
Role w strukturze białek
W translacji cząsteczek informacyjnego RNA w celu wytworzenia polipeptydów cysteina jest kodowana przez kodony UGU i UGC .
Cysteinę tradycyjnie uważano za hydrofilowy aminokwas, w dużej mierze w oparciu o chemiczne podobieństwo między jej grupą sulfhydrylową a grupami hydroksylowymi w łańcuchach bocznych innych aminokwasów polarnych. Jednak wykazano, że łańcuch boczny cysteiny stabilizuje oddziaływania hydrofobowe w micelach w większym stopniu niż łańcuch boczny w glicynie aminokwasu niepolarnego i aminokwasu polarnym serynie. W analizie statystycznej częstości występowania aminokwasów w różnych środowiskach chemicznych w strukturach białek stwierdzono, że wolne reszty cysteiny wiążą się z hydrofobowymi regionami białek. Ich tendencja hydrofobowa była równoważna ze znanymi aminokwasami niepolarnymi, takimi jak metionina i tyrozyna (tyrozyna jest polarna, aromatyczna, ale także hydrofobowa), z których te były znacznie większe niż w przypadku znanych aminokwasów polarnych, takich jak seryna i treonina . Skale hydrofobowości , które uszeregują aminokwasy od najbardziej hydrofobowych do najbardziej hydrofilowych, konsekwentnie umieszczają cysteinę w kierunku hydrofobowego końca spektrum, nawet jeśli są oparte na metodach, na które nie ma wpływu tendencja cystein do tworzenia wiązań dwusiarczkowych w białkach. Dlatego cysteina jest obecnie często zaliczana do aminokwasów hydrofobowych, chociaż czasami jest również klasyfikowana jako lekko polarna lub polarna.
Chociaż wolne reszty cysteinowe występują w białkach, większość z nich jest kowalencyjnie związana z innymi resztami cysteinowymi, tworząc wiązania dwusiarczkowe , które odgrywają ważną rolę w fałdowaniu i stabilności niektórych białek, zwykle białek wydzielanych do środowiska zewnątrzkomórkowego. Ponieważ większość przedziałów komórkowych to środowiska redukujące , wiązania disiarczkowe są generalnie niestabilne w cytozolu z pewnymi wyjątkami, jak zaznaczono poniżej.
Wiązania dwusiarczkowe w białkach powstają przez utlenianie grupy sulfhydrylowej reszt cysteiny. Inny aminokwas zawierający siarkę, metionina, nie może tworzyć wiązań dwusiarczkowych. Bardziej agresywne utleniacze przekształcają cysteinę w odpowiedni kwas sulfinowy i kwas sulfonowy . Reszty cysteiny odgrywają cenną rolę poprzez sieciowanie białek, co zwiększa sztywność białek, a także działa na rzecz nadawania odporności proteolitycznej (ponieważ eksport białek jest procesem kosztownym, minimalizacja jego konieczności jest korzystna). Wewnątrz komórki mostki dwusiarczkowe między resztami cysteiny w polipeptydzie wspierają trzeciorzędową strukturę białka. Insulina jest przykładem białka usieciowanego cystyną, w którym dwa oddzielne łańcuchy peptydowe są połączone parą wiązań dwusiarczkowych.
Izomerazy dwusiarczkowe białka katalizują prawidłowe tworzenie wiązań dwusiarczkowych ; komórka przenosi kwas dehydroaskorbinowy do retikulum endoplazmatycznego , który utlenia środowisko. W tym środowisku cysteiny są na ogół utleniane do cystyny i nie działają już jako nukleofile.
Oprócz utleniania do cystyny cysteina uczestniczy w licznych modyfikacjach potranslacyjnych . Nukleofilową grupę sulfhydrylową pozwala cysteiny koniugatu do innych grup, na przykład w prenylację . Ubikwityna ligazy przeniesienia ubikwityny do jej bocznymi, białek i kaspaz , które są zaangażowane w proteolizy w cyklu apoptozy. Inteiny często działają za pomocą katalitycznej cysteiny. Te role są zazwyczaj ograniczone do środowiska wewnątrzkomórkowego, gdzie środowisko ulega redukcji, a cysteina nie jest utleniana do cystyny.
Aplikacje
Cysteina, głównie l - enancjomer , jest prekursorem w przemyśle spożywczym, farmaceutycznym i środków higieny osobistej. Jednym z największych zastosowań jest produkcja aromatów. Na przykład reakcja cysteiny z cukrami w reakcji Maillarda daje smaki mięsa. l -Cysteina jest również używana jako środek pomocniczy do pieczenia.
W dziedzinie higieny osobistej cysteina jest wykorzystywana do zastosowań związanych z falami stałymi , głównie w Azji. Ponownie, cysteina służy do rozbijania wiązań dwusiarczkowych w włosów jest keratyny .
Cysteina jest bardzo popularnym celem eksperymentów znakowania ukierunkowanego w celu zbadania struktury i dynamiki biomolekularnej. Maleimidy selektywnie przyłączają się do cysteiny stosując kowalencyjną addycję Michaela . Ukierunkowane na miejsce znakowanie spinów dla EPR lub NMR ze wzmocnioną relaksacją paramagnetyczną również w dużym stopniu wykorzystuje cysteinę.
Zmniejszenie toksycznego działania alkoholu
Cysteina została zaproponowana jako środek zapobiegawczy lub antidotum na niektóre negatywne skutki alkoholu, w tym uszkodzenie wątroby i kaca . Przeciwdziała trującemu działaniu aldehydu octowego . Cysteina wspiera kolejny etap metabolizmu, który zamienia aldehyd octowy w kwas octowy .
W szczurzym badania zwierzęta doświadczalne otrzymały LD 90 dawki aldehydu octowego. Ci, którzy otrzymali cysteinę, mieli 80% przeżywalności; gdy podano zarówno cysteinę, jak i tiaminę , wszystkie zwierzęta przeżyły. Grupa kontrolna miała 10% przeżywalności.
W 2020 roku opublikowano artykuł, który sugeruje, że L-cysteina może również działać u ludzi.
N- acetylocysteina
N- Acetylo- 1- cysteina jest pochodną cysteiny, w którejdo atomu azotu przyłączona jest grupa acetylowa . Związek ten jest sprzedawany jako suplement diety i stosowany jako antidotum w przypadkuprzedawkowania acetaminofenu .
Owce
Cysteina jest potrzebna owcom do produkcji wełny. Jest to niezbędny aminokwas, który musi być pobierany z ich paszy. W konsekwencji w warunkach suszy owce produkują mniej wełny; jednak opracowano transgeniczne owce, które mogą wytwarzać własną cysteinę.
Ograniczenia dietetyczne
Źródła pochodzenia zwierzęcego l- cysteiny jako dodatku do żywności stanowią punkt sporny dla osób przestrzegających restrykcji żywieniowych, takich jak koszerność, halal, wegańska czy wegetariańska. Aby uniknąć tego problemu, l- cysteina może również pochodzić z procesów mikrobiologicznych lub innych procesów syntetycznych.
Zobacz też
Bibliografia
Dalsza lektura
- Nagano N, Ota M, Nishikawa K (wrzesień 1999). „Silny hydrofobowy charakter reszt cysteinowych w białkach” . FEBS Lett . 458 (1): 69–71. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID 10518936 . S2CID 34980474 .
Zewnętrzne linki
- Widmo MS cysteiny
- Międzynarodowy Instytut Kamienia Nerki zarchiwizowano 13.05.2019 w Wayback Machine
- http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/cystein en.html Zarchiwizowane 2016-11-10 w Wayback Machine
- 952-10-3056-9 Interakcja alkoholu i palenia w patogenezie nowotworów górnego odcinka przewodu pokarmowego - możliwa chemoprewencja z cysteiną
- Cystynowe kamienie nerkowe
- Koszerny widok L-cysteiny