FLNA - FLNA

FLNA
Białko FLNA PDB 2aav.png
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów : PDBe RCSB
Identyfikatory
Skróty FLNA , ABP-280, ABPX, CSBS, CVD1, FLN, FLN-A, FLN1, FMD, MNS, NHBP, OPD, OPD1, OPD2, XLVD, XMVD, filamina A, FGS2
Identyfikatory zewnętrzne OMIM : 300017 MGI : 95556 HomoloGene : 1119 Karty genowe : FLNA
Ortologi
Gatunek Człowiek Mysz
Entrez
Zespół
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001110556
NM_001456

NM_001290421
NM_010227

RefSeq (białko)

NP_001104026
NP_001447

NP_001277350
NP_034357

Lokalizacja (UCSC) Chr X: 154,35 – 154,37 Mb Chr X: 74,22 – 74,25 Mb
Wyszukiwanie w PubMed
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Filamina A alfa ( FLNA ) to białko, które u ludzi jest kodowane przez gen FLNA .

Funkcjonować

Białko wiążące aktynę lub filamina jest białkiem o masie 280 kD, które sieciuje filamenty aktyny w ortogonalne sieci w cytoplazmie korowej i uczestniczy w kotwiczeniu białek błonowych cytoszkieletu aktynowego . Przebudowa cytoszkieletu ma kluczowe znaczenie dla modulacji kształtu i migracji komórek. Filamina A, kodowana przez gen FLNA, jest szeroko eksprymowaną filaminą, która reguluje reorganizację cytoszkieletu aktynowego poprzez interakcję z integrynami , kompleksami receptorów transbłonowych i przekaźnikami wtórnymi .

Struktura

Struktura białka obejmuje domenę N-końcową wiążącą aktynę , 24 wewnętrzne powtórzenia i 2 regiony zawiasowe.

Interakcje

Wykazano, że filamina wchodzi w interakcje z:

Edycja RNA

Edytowaną resztę zapisano wcześniej jako polimorfizm pojedynczego nukleotydu (SNP) w dbSNP .

Rodzaj

Edycja RNA A do I jest katalizowana przez rodzinę deaminaz adenozynowych działających na RNA (ADAR), które specyficznie rozpoznają adenozyny w dwuniciowych regionach pre-mRNA i deaminują je do inozyny. Inozyny są rozpoznawane jako guanozyna przez maszynerię translacyjną komórek. Istnieje trzech członków rodziny ADAR, ADAR 1-3, przy czym ADAR 1 i ADAR 2 są jedynymi aktywnymi enzymatycznie członkami. Uważa się, że ADAR3 odgrywa rolę regulacyjną w mózgu. ADAR1 i ADAR 2 są szeroko wyrażane w tkankach, podczas gdy ADAR 3 ogranicza się do mózgu. Dwuniciowe regiony RNA są tworzone przez parowanie zasad między resztami w regionie komplementarnym do regionu miejsca edycji. Ten komplementarny region znajduje się zwykle w sąsiednim intronie, ale może być również zlokalizowany w sekwencji egzonowej. Region, który paruje zasad z regionem edycyjnym, jest znany jako Edycja Uzupełniająca Sekwencja (ECS).

Strona

Jedno miejsce edycji pre-mRNA FLNA znajduje się w obrębie aminokwasu 2341 końcowego białka. Glutamina (Q) kodonów jest zmieniony ze względu na miejscowo-specyficzne deaminacji adenozyny w miejscu do edycji w argininy (R) kodon. Przewiduje się, że region edycji tworzy dwuniciowy region o długości 32 par zasad z sekwencją komplementarną około 200 nukleotydów poniżej miejsca edycji. Ten ECS znajduje się w sekwencji intronowej. Edycja w witrynie Q/R prawdopodobnie obejmuje zarówno ADAR1, jak i ADAR2. Mysie nokauty ADAR2 wykazują spadek edycji w witrynie Q/R. Podwójne nokauty ADAR1 nie mają wpływu na edycję.

Struktura

Edytowana adenozyna znajduje się w 22 powtórzeniu immunoglouliny białka. Region ten jest domeną wiążącą integrynę β i domeną wiążącą RAC1 . Zmiana aminokwasu prawdopodobnie wpłynie na potencjał elektrostatyczny domen wiążących. Miejsce edycji FLNA to 2 nukleotydy z miejsca splicingu, takiego jak miejsce R/G GluR-2. Oba transkrypty mają 7/8 identycznych nukleotydów wokół ich miejsc edycji. Ponieważ powszechnie uważa się, że edycja w miejscu GLUR-2 Q/R wpływa na splicing, sekwencja i podobieństwo miejsca edycji może oznaczać, że edycja w miejscu FLNA może również regulować splicing. Eksperymenty in vitro z gluR-2 wykazały, że obecność ADAR2 powoduje zahamowanie splicingu. Analiza danych EST dla FLNA pokazuje, że istnieje związek między edycją kodonu ostatniego eksonu a zachowaniem kolejnego intronu.

Funkcjonować

Zmiana potencjału elektrostatycznego prawdopodobnie wpłynie na wiązanie FLNA z wieloma białkami, z którymi oddziałuje.

Bibliografia

Dalsza lektura

Zewnętrzne linki