Białka z grupy Polycomb - Polycomb-group proteins

Białka grupy Polycomb ( białka PcG ) to rodzina kompleksów białkowych odkrytych po raz pierwszy u muszek owocowych, które mogą przemodelować chromatynę w taki sposób, że zachodzi epigenetyczne wyciszanie genów . Białka z grupy Polycomb są dobrze znane z wyciszania genów Hox poprzez modulację struktury chromatyny podczas rozwoju embrionalnego u muszek owocowych ( Drosophila melanogaster ). Swoją nazwę wywodzą z faktu, że pierwszą oznaką zmniejszenia funkcji PcG jest często homeotyczna transformacja tylnych nóg w przednie, które mają charakterystyczny, przypominający grzebień zestaw włosia.

U owadów

U Drosophila , białka grupy Trithorax (trxG) i grupy Polycomb (PcG) (wywodzą swoją nazwę od faktu, że pierwszą oznaką spadku funkcji PcG jest często homeotyczna transformacja tylnych nóg w przednie, które charakterystyczny, przypominający grzebień zestaw włosia) działa antagonistycznie i oddziałuje z elementami chromosomowymi, zwanymi modułami pamięci komórkowej (CMM). Białka grupy Trithorax (trxG) utrzymują aktywny stan ekspresji genów, podczas gdy białka grupy Polycomb (PcG) przeciwdziałają tej aktywacji dzięki funkcji represyjnej, która jest stabilna przez wiele pokoleń komórek i może być pokonana jedynie przez procesy różnicowania linii zarodkowych. Kompleksy Polycomb Gene lub wyciszanie PcG składają się z co najmniej trzech rodzajów kompleksu wielobiałkowego Polycomb Repressive Complex 1 (PRC1), PRC2 i PhoRC . Te kompleksy współpracują ze sobą, aby wywołać swój represyjny efekt. Białka PcGs są konserwatywne ewolucyjnie i występują w co najmniej dwóch oddzielnych kompleksach białkowych; kompleks represyjny PcG 1 (PRC1) i kompleks represyjny PcG 2–4 (PRC2/3/4). PRC2 katalizuje trimetylację lizyny 27 na histonie H3 (H3K27me2/3), podczas gdy PRC1 monoubikwitynuje histon H2A na lizynie 119 (H2AK119Ub1).

U ssaków

U ssaków ekspresja genów z grupy Polycomb jest ważna w wielu aspektach rozwoju, takich jak homeotyczna regulacja genów i inaktywacja chromosomu X , ponieważ jest rekrutowana do nieaktywnego chromosomu X przez Xist RNA , główny regulator XCI lub samoodnowę zarodkowych komórek macierzystych. Bmi1 Polycomb palec serdeczny białka promuje neuronowych komórek macierzystych samodzielne odnawianie. Mysie mutanty null w genach PRC2 są śmiertelne dla embrionów, podczas gdy większość mutantów PRC1 to żywe urodzone mutanty homeotyczne, które umierają okołoporodowo. W przeciwieństwie do tego nadekspresja białek PcG koreluje z ciężkością i inwazyjnością kilku typów nowotworów . Kompleksy rdzenia PRC1 ssaków są bardzo podobne do Drosophila. Wiadomo, że Polycomb Bmi1 reguluje locus ink4 (p16 Ink4a , p19 Arf ).

Regulacja białek z grupy Polycomb w miejscach dwuwartościowej chromatyny jest wykonywana przez kompleksy SWI/SNF , które przeciwdziałają akumulacji kompleksów Polycomb poprzez zależną od ATP eksmisję.

W roślinach

W Physcomitrella patens białko PcG FIE ulega swoistej ekspresji w komórkach macierzystych, takich jak niezapłodnione komórki jajowe . Wkrótce po zapłodnieniu gen FIE jest inaktywowany w młodym zarodku . Gen Polycomb FIE ulega ekspresji w niezapłodnionych komórkach jajowych mchu Physcomitrella patens, a ekspresja ustaje po zapłodnieniu w rozwijającym się sporoficie diploidalnym.

Wykazano, że w przeciwieństwie do ssaków PcG są niezbędne do utrzymania komórek w stanie zróżnicowanym. W konsekwencji utrata PcG powoduje odróżnicowanie i sprzyja rozwojowi embrionalnemu.

Białka z grupy Polycomb również ingerują w kontrolę kwitnienia poprzez wyciszanie genu Flowering Locus C. Gen ten jest centralną częścią szlaku hamującego kwitnienie roślin, a jego wyciszanie w okresie zimowym jest prawdopodobnie jednym z głównych czynników wpływających na wernalizację roślin .

Gen Polycomb FIE ulega ekspresji (niebieski) w niezapłodnionych komórkach jajowych mchu Physcomitrella patens (po prawej), a ekspresja ustaje po zapłodnieniu w rozwijającym się sporoficie diploidalnym (po lewej). Barwienie in situ GUS dwóch żeńskich narządów płciowych (archegonia) rośliny transgenicznej wyrażającej translacyjną fuzję FIE-uidA pod kontrolą natywnego promotora FIE

Zobacz też

Bibliografia

Dalsza lektura

Zewnętrzne linki