Aminokwas proteinogenny - Proteinogenic amino acid

Aminokwasy proteinogenne to niewielka część wszystkich aminokwasów

Aminokwasy proteinogenne to aminokwasy, które są włączane biosyntetycznie do białek podczas translacji . Słowo „proteinogenny” oznacza „tworzenie białka”. W całym znanym życiu istnieją 22 genetycznie zakodowane (proteinogenne) aminokwasy, 20 w standardowym kodzie genetycznym i dodatkowe 2, które mogą być włączone przez specjalne mechanizmy translacji.

W przeciwieństwie do tego, aminokwasy nieproteogenne to aminokwasy, które albo nie są wbudowywane w białka (takie jak GABA , L- DOPA , lub trijodotyronina ), są błędnie włączane w miejsce aminokwasów kodowanych genetycznie lub nie są wytwarzane bezpośrednio i w izolacji przez standardowe komórki maszyneria (np. hydroksyprolina ). Ta ostatnia często wynika z potranslacyjnej modyfikacji białek. Niektóre niebiałkogenne aminokwasy są włączane do peptydów nierybosomalnych, które są syntetyzowane przez nierybosomalne syntetazy peptydowe.

Zarówno eukarionty, jak i prokarionty mogą włączać selenocysteinę do swoich białek poprzez sekwencję nukleotydową znaną jako element SECIS , która kieruje komórką do translacji pobliskiego kodonu UGA jako selenocysteiny (UGA jest zwykle kodonem stop ). U niektórych prokariotów metanogennych kodon UAG (zwykle kodon stop) może być również tłumaczony na pirolizynę .

W organizmach eukariotycznych występuje tylko 21 aminokwasów proteinogennych, 20 standardowego kodu genetycznego plus selenocysteina . Ludzie mogą syntetyzować 12 z nich od siebie lub z innych cząsteczek metabolizmu pośredniczącego. Pozostałe dziewięć muszą zostać skonsumowane (zwykle jako pochodne białkowe), dlatego nazywane są aminokwasami egzogennymi . Niezbędnymi aminokwasami są histydyna , izoleucyna , leucyna , lizyna , metionina , fenyloalanina , treonina , tryptofan i walina (tj. H, I, L, K, M, F, T, W, V).

Stwierdzono, że aminokwasy proteinogenne są powiązane z zestawem aminokwasów, które mogą być rozpoznawane przez układy autoaminoacylowania rybozymu . Tak więc niebiałkogenne aminokwasy zostałyby wykluczone przez ewentualny ewolucyjny sukces form życia opartych na nukleotydach. Przedstawiono inne powody, aby wyjaśnić, dlaczego niektóre specyficzne aminokwasy nieproteogenne nie są na ogół włączane do białek; na przykład ornityna i homoseryna cyklizują się przeciwko szkieletowi peptydowemu i fragmentują białko o stosunkowo krótkim okresie półtrwania , podczas gdy inne są toksyczne, ponieważ mogą być błędnie włączone do białek, takich jak analog argininy kanawanina .

Struktury

Poniżej zilustrowano struktury i skróty 21 aminokwasów, które są bezpośrednio kodowane do syntezy białek przez kod genetyczny eukariontów. Struktury podane poniżej są standardowymi strukturami chemicznymi, a nie typowymi postaciami jonów obojnaczych, które występują w roztworach wodnych.

Tabela aminokwasów
Zgrupowana tabela struktur 21 aminokwasów, nazewnictwa i wartości pKa ich grup bocznych
Struktura 21 aminokwasów proteinogennych z kodami 3 i 1 literowymi, pogrupowanych według funkcjonalności łańcucha bocznego

IUPAC / IUBMB zaleca teraz również standardowe skróty dla następujących dwóch aminokwasów:

Właściwości chemiczne

Poniżej znajduje się tabela zawierająca symbole jednoliterowe, symbole trzyliterowe i właściwości chemiczne łańcuchów bocznych standardowych aminokwasów. Wymienione masy są oparte na średnich ważonych izotopów pierwiastków w ich naturalnej liczebności . Powstawanie wiązania peptydowego powoduje eliminację cząsteczki wody . Zatem masa białka jest równa masie aminokwasów, z których składa się białko minus 18,01524 Da na wiązanie peptydowe.

Ogólne właściwości chemiczne

Aminokwas Niski Skr. Śr. masa ( Da ) Liczba Pi pK 1
(α-COOH)
pKa 2
(α- + NH 3 )
Alanina A Ala 89.09404 6.01 2,35 9.87
Cysteina C Cys 121.15404 5,05 1,92 10.70
Kwas asparaginowy D Żmija 133.10384 2,85 1,99 9.90
Kwas glutaminowy mi Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
Fenyloalanina F Phe 165,19184 5.49 2.20 9.31
Glicyna g Gly 75.06714 6.06 2,35 9.78
Histydyna h Jego 155.15634 7,60 1.80 9.33
Izoleucyna i Ile 131.17464 6.05 2,32 9.76
Lizyna K Lys 146,18934 9.60 2.16 9.06
Leucyna L Leja 131.17464 6.01 2,33 9.74
Metionina m Spotkał 149.20784 5,74 2.13 9.28
Asparagina n Asn 132.11904 5,41 2.14 8.72
Pirolizyna O Pyl 255,31 ? ? ?
Prolina P Zawodowiec 115.13194 6.30 1,95 10,64
Glutamina Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
Arginina r Arg 174.20274 10,76 1,82 8.99
Serine S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
Treonina T Th 119.12034 5.60 2,09 9.10
Selenocysteina U Sec 168.053 5.47 1,91 10
Walina V Val 117,14784 6.00 2,39 9.74
Tryptofan W Trp 204.22844 5,89 2,46 9.41
Tyrozyna Tak Tyr 181.19124 5,64 2.20 9.21

Właściwości łańcucha bocznego

Aminokwas Niski Skr. Łańcuch boczny hydro-
fobii
pKa § Polarny pH Mały Malutki Aromatyczny
lub Alifatyczny

objętość van der Waalsa
3 )
Alanina A Ala -CH 3 tak - Nie - tak tak Alifatyczny 67
Cysteina C Cys -CH 2 SH tak 8.55 tak kwaśny tak tak - 86
Kwas asparaginowy D Żmija -CH 2 COOH Nie 3,67 tak kwaśny tak Nie - 91
Kwas glutaminowy mi Glu -CH 2 CH 2 COOH Nie 4.25 tak kwaśny Nie Nie - 109
Fenyloalanina F Phe -CH 2 C 6 H 5 tak - Nie - Nie Nie Aromatyczny 135
Glicyna g Gly -H tak - Nie - tak tak - 48
Histydyna h Jego -CH 2 - C 3 H 3 N 2 Nie 6.54 tak słaby podstawowy Nie Nie Aromatyczny 118
Izoleucyna i Ile -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 tak - Nie - Nie Nie Alifatyczny 124
Lizyna K Lys -(CH 2 ) 4 NH 2 Nie 10.40 tak podstawowy Nie Nie - 135
Leucyna L Leja CH 2 CH (CH 3 ) 2 tak - Nie - Nie Nie Alifatyczny 124
Metionina m Spotkał -CH 2 CH 2 S CH 3 tak - Nie - Nie Nie Alifatyczny 124
Asparagina n Asn -CH 2 CONH 2 Nie - tak - tak Nie - 96
Pirolizyna O Pyl -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 Nie NS tak słaby podstawowy Nie Nie - ?
Prolina P Zawodowiec -KANAŁ 2 KANAŁ 2 KANAŁ 2 - tak - Nie - tak Nie - 90
Glutamina Q Gln -CH 2 CH 2 CONH 2 Nie - tak - Nie Nie - 114
Arginina r Arg - (CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2 Nie 12,3 tak mocno podstawowy Nie Nie - 148
Serine S Ser -CH 2 OH Nie - tak - tak tak - 73
Treonina T Th -CH (OH) CH 3 Nie - tak - tak Nie - 93
Selenocysteina U Sec -CH 2 SEH Nie 5,43 Nie kwaśny tak tak - ?
Walina V Val -CH (CH 3 ) 2 tak - Nie - tak Nie Alifatyczny 105
Tryptofan W Trp -CH 2 C 8 H 6 N tak - Nie - Nie Nie Aromatyczny 163
Tyrozyna Tak Tyr -CH 2 -C 6 H 4 OH Nie 9.84 tak słabo kwaśny Nie Nie Aromatyczny 141

§: Wartości dla Asp, Cys, Glu, His, Lys i Tyr określono przy użyciu reszty aminokwasowej umieszczonej centralnie w pentapeptydzie alaniny. Wartość Arg pochodzi z Pace et al. (2009). Wartość Sec pochodzi z Byun & Kang (2011).

ND: Nie podano wartości pKa pirolizyny.

Uwaga: Wartość pKa reszty aminokwasowej w małym peptydzie jest zazwyczaj nieco inna, gdy znajduje się ona w białku. Obliczenia pKa białka są czasami używane do obliczenia zmiany wartości pKa reszty aminokwasowej w tej sytuacji.

Ekspresja genów i biochemia

Aminokwas Niski Skr. Kodon (y) Występowanie Niezbędny u ludzi
w białkach Archaean
(%) &
w Białka bakterii
(%) &
w białkach eukariotycznych
(%) i
Występowanie
w ludzkich białkach
(%) &
Alanina A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 8,2 10.06 7,63 7.01 Nie
Cysteina C Cys UGU, UGC 0,98 0,94 1,76 2,3 Warunkowo
Kwas asparaginowy D Żmija GAU, GAC 6.21 5,59 5.4 4,73 Nie
Kwas glutaminowy mi Glu GAA, GAG 7,69 6.15 6,42 7.09 Warunkowo
Fenyloalanina F Phe UUU, UUC 3,86 3,89 3,87 3.65 tak
Glicyna g Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7.58 7,76 6,33 6.58 Warunkowo
Histydyna h Jego CAU, CAC 1,77 2,06 2,44 2,63 tak
Izoleucyna i Ile AUU, AUC, AUA 7.03 5,89 5.1 4,33 tak
Lizyna K Lys AAA, AAG 5.27 4.68 5,64 5,72 tak
Leucyna L Leja UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, ZGU 9.31 10.09 9.29 9.97 tak
Metionina m Spotkał SIE 2,35 2,38 2,25 2.13 tak
Asparagina n Asn AAU, AAC 3.68 3,58 4.28 3,58 Nie
Pirolizyna O Pyl UAG * 0 0 0 0 Nie
Prolina P Zawodowiec CCU, CCC, CCA, CCG 4.26 4,61 5,41 6,31 Nie
Glutamina Q Gln CAA, CAG 2,38 3,58 4.21 4,77 Nie
Arginina r Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5,51 5.88 5,71 5,64 Warunkowo
Serine S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5.85 8.34 8.33 Nie
Treonina T Th ACU, ACC, ACA, ACG 5.44 5,52 5,56 5.36 tak
Selenocysteina U Sec UGA ** 0 0 0 >0 Nie
Walina V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7,8 7.27 6,2 5,96 tak
Tryptofan W Trp UGG 1,03 1,27 1,24 1,22 tak
Tyrozyna Tak Tyr UAU, ZAK 3,35 2,94 2.87 2,66 Warunkowo
Kodon stop - Semestr UAA, UAG, UGA †† ? ? ? Nie dotyczy Nie dotyczy

* UAG jest zwykle bursztynowym kodonem stop , ale w organizmach zawierających maszynerię biologiczną kodowaną przez klaster genów pylTSBCD zostanie włączony aminokwas pirolizyna.
** UGA to zwykle opalowy (lub umbrowy) kodon stop, ale koduje selenocysteinę, jeśli obecny jest element SECIS .
kodon stop nie jest aminokwasem, lecz jest włączone do kompletności.
†† UAG i UGA nie zawsze działają jako kodony stop (patrz wyżej).
Niezbędny aminokwas nie może być syntetyzowany u ludzi i dlatego musi być dostarczany z dietą. Niezbędne aminokwasy warunkowo nie są normalnie wymagane w diecie, ale muszą być dostarczane egzogennie do określonych populacji, które nie syntetyzują ich w odpowiednich ilościach.
& Występowanie aminokwasów opiera się na odpowiednio 135 Archaea, 3775 Bacteriach, 614 proteomach Eukaryota i proteomie ludzkim (21 006 białek).

Spekrtometria masy

W spektrometrii mas peptydów i białek przydatna jest znajomość mas reszt. Masa peptydu lub białka to suma mas pozostałości plus masa wody ( Masa monoizotopowa = 18.01056 Da; średnia masa = 18.0153 Da). Masy pozostałości są obliczane z tabelarycznych wzorów chemicznych i mas atomowych. W spektrometrii masowej jony mogą również zawierać jeden lub więcej protonów ( masa monoizotopowa = 1,00728 Da; średnia masa* = 1,0074 Da). *Protony nie mogą mieć średniej masy, to błędnie implikuje Deuteron jako ważny izotop, ale powinny to być inne gatunki (patrz Hydron (chemia) )

Aminokwas Niski Skr. Formuła pon. masa § ( Da ) Śr. masa ( Da )
Alanina A Ala C 3 H 5 NO 71.03711 71,0779
Cysteina C Cys C 3 H 5 NOS 103.00919 103,1429
Kwas asparaginowy D Żmija C 4 H 5 NO 3 115.02694 115,0874
Kwas glutaminowy mi Glu C 5 H 7 NO 3 129.04259 129.1140
Fenyloalanina F Phe C 9 H 9 NO 147.06841 147.1739
Glicyna g Gly C 2 H 3 NO 57.02146 57,0513
Histydyna h Jego C 6 H 7 N 3 O 137.05891 137,1393
Izoleucyna i Ile C 6 H 11 NO 113.08406 113.1576
Lizyna K Lys C 6 H 12 N 2 O 128.09496 128.1723
Leucyna L Leja C 6 H 11 NO 113.08406 113.1576
Metionina m Spotkał C 5 H 9 NOS 131.04049 131.1961
Asparagina n Asn C 4 H 6 N 2 O 2 114.04293 114.1026
Pirolizyna O Pyl C 12 H 19 N 3 O 2 237,14773 237.2982
Prolina P Zawodowiec C 5 H 7 NIE 97.05276 97.1152
Glutamina Q Gln C 5 H 8 N 2 O 2 128.05858 128,1292
Arginina r Arg C 6 H 12 N 4 O 156.10111 156.1857
Serine S Ser C 3 H 5 NO 2 87.03203 87,0773
Treonina T Th C 4 H 7 NO 2 101.04768 101.1039
Selenocysteina U Sec C 3 H 5 NOS 150.95364 150,0489
Walina V Val C 5 H 9 NO 99.06841 99.1311
Tryptofan W Trp C 11 H 10 N 2 O 186.07931 186.2099
Tyrozyna Tak Tyr C 9 H 9 NO 2 163.06333 163,1733

§ Masa monoizotopowa

Stechiometria i koszt metaboliczny w komórce

Poniższa tabela przedstawia obfitość aminokwasów w komórkach E.coli i koszt metaboliczny (ATP) syntezy aminokwasów. Liczby ujemne wskazują, że procesy metaboliczne są korzystne energetycznie i nie kosztują ATP netto komórki. Bogactwo aminokwasów obejmuje aminokwasy w postaci wolnej oraz w postaci polimeryzacyjnej (białka).

Aminokwas Niski Skr. Obfitość
(liczba cząstek (X 10 8 )
na E. coli, komórki)
Koszt ATP w syntezie

Warunki tlenowe

Warunki beztlenowe
Alanina A Ala 2,9 -1 1
Cysteina C Cys 0,52 11 15
Kwas asparaginowy D Żmija 1,4 0 2
Kwas glutaminowy mi Glu 1,5 -7 -1
Fenyloalanina F Phe 1,1 -6 2
Glicyna g Gly 3,5 -2 2
Histydyna h Jego 0,54 1 7
Izoleucyna i Ile 1,7 7 11
Lizyna K Lys 2,0 5 9
Leucyna L Leja 2,6 -9 1
Metionina m Spotkał 0,88 21 23
Asparagina n Asn 1,4 3 5
Pirolizyna O Pyl - - -
Prolina P Zawodowiec 1,3 -2 4
Glutamina Q Gln 1,5 -6 0
Arginina r Arg 1,7 5 13
Serine S Ser 1.2 -2 2
Treonina T Th 1,5 6 8
Selenocysteina U Sec - - -
Walina V Val 2,4 -2 2
Tryptofan W Trp 0,33 -7 7
Tyrozyna Tak Tyr 0,79 -8 2

Uwagi

Aminokwas Skr. Uwagi
Alanina A Ala Bardzo obfita i bardzo wszechstronna, jest sztywniejsza niż glicyna, ale na tyle mała, że ​​stwarza jedynie niewielkie granice steryczne dla konformacji białka. Zachowuje się dość neutralnie i może znajdować się zarówno w obszarach hydrofilowych na zewnątrz białka, jak iw obszarach hydrofobowych wewnątrz.
Asparagina lub kwas asparaginowy b Asx Symbol zastępczy, gdy dowolny aminokwas może zajmować pozycję
Cysteina C Cys Atom siarki łatwo wiąże się z jonami metali ciężkich. W warunkach utleniających dwie cysteiny mogą łączyć się w wiązanie dwusiarczkowe, tworząc aminokwas cystynę . Gdy cystyny ​​są częścią białka, na przykład insuliny , struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana, co sprawia, że ​​białko jest bardziej odporne na denaturację ; dlatego wiązania disiarczkowe są powszechne w białkach, które muszą funkcjonować w trudnych warunkach, w tym w enzymach trawiennych (np. pepsyna i chymotrypsyna ) i białkach strukturalnych (np. keratyna ). Dwusiarczki znajdują się również w peptydach zbyt małych, aby same mogły utrzymać stabilny kształt (np. insulina ).
Kwas asparaginowy D Żmija Asp zachowuje się podobnie do kwasu glutaminowego i niesie hydrofilową grupę kwasową o silnym ładunku ujemnym. Zwykle znajduje się na zewnętrznej powierzchni białka, dzięki czemu jest rozpuszczalny w wodzie. Wiąże się z dodatnio naładowanymi cząsteczkami i jonami i jest często używany w enzymach do utrwalania jonów metalu. Gdy znajdują się wewnątrz białka, asparaginian i glutaminian są zwykle połączone z argininą i lizyną.
Kwas glutaminowy mi Glu Glu zachowuje się podobnie do kwasu asparaginowego i ma dłuższy, nieco bardziej elastyczny łańcuch boczny.
Fenyloalanina F Phe Niezbędne dla ludzi fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan zawierają dużą, sztywną grupę aromatyczną w łańcuchu bocznym. To są największe aminokwasy. Podobnie jak izoleucyna, leucyna i walina, są one hydrofobowe i mają tendencję do orientacji w kierunku wnętrza złożonej cząsteczki białka. Fenyloalaninę można przekształcić w tyrozynę.
Glicyna g Gly Ze względu na dwa atomy wodoru na węglu α, glicyna nie jest optycznie aktywna . Jest to najmniejszy aminokwas, łatwo się obraca i dodaje elastyczności łańcuchowi białkowemu. Jest w stanie zmieścić się w ciasnych przestrzeniach, np. potrójna helisa kolagenu . Ponieważ zbyt duża elastyczność zwykle nie jest pożądana, jako składnik strukturalny jest mniej powszechna niż alanina.
Histydyna h Jego Jego jest niezbędna dla ludzi. W nawet lekko kwaśnych warunkach następuje protonowanie azotu, zmieniając właściwości histydyny i całego polipeptydu. Jest wykorzystywany przez wiele białek jako mechanizm regulacyjny, zmieniający konformację i zachowanie polipeptydu w regionach kwaśnych, takich jak późny endosom lub lizosom , wymuszając zmianę konformacji enzymów. Jednak do tego potrzeba tylko kilku histydyn, więc jest to stosunkowo rzadkie.
Izoleucyna i Ile Ile jest niezbędny dla ludzi. Izoleucyna, leucyna i walina mają duże alifatyczne hydrofobowe łańcuchy boczne. Ich cząsteczki są sztywne, a ich wzajemne oddziaływania hydrofobowe są ważne dla prawidłowego fałdowania białek, ponieważ łańcuchy te mają tendencję do umiejscawiania się wewnątrz cząsteczki białka.
Leucyna lub izoleucyna J Xle Symbol zastępczy, gdy dowolny aminokwas może zajmować pozycję
Lizyna K Lys Lys jest niezbędna dla ludzi i zachowuje się podobnie do argininy. Zawiera długi, elastyczny łańcuch boczny z dodatnio naładowanym końcem. Elastyczność łańcucha sprawia, że ​​lizyna i arginina są odpowiednie do wiązania się z cząsteczkami o wielu ujemnych ładunkach na ich powierzchni. Np. białka wiążące DNA mają swoje aktywne regiony bogate w argininę i lizynę. Silny ładunek sprawia, że ​​te dwa aminokwasy są podatne na lokalizację na zewnętrznych hydrofilowych powierzchniach białek; gdy znajdują się w środku, są zwykle sparowane z odpowiednim ujemnie naładowanym aminokwasem, np. asparaginianem lub glutaminianem.
Leucyna L Leja Leu jest niezbędny dla ludzi i zachowuje się podobnie do izoleucyny i waliny.
Metionina m Spotkał Met jest niezbędny dla ludzi. Zawsze pierwszy aminokwas, który ma zostać włączony do białka, czasami jest usuwany po translacji. Podobnie jak cysteina zawiera siarkę, ale z grupą metylową zamiast wodoru. Ta grupa metylowa może być aktywowana i jest używana w wielu reakcjach, w których nowy atom węgla jest dodawany do innej cząsteczki.
Asparagina n Asn Podobnie jak kwas asparaginowy, Asn zawiera grupę amidową , w której Asp ma grupę karboksylową .
Pirolizyna O Pyl Podobny do lizyny , ale ma dołączony pierścień pirolinowy .
Prolina P Zawodowiec Pro zawiera nietypowy pierścień do grupy aminowej końca N, który wymusza na sekwencji amidowej CO-NH ustaloną konformację. Może zakłócać struktury fałdowania białek, takie jak helisa α lub arkusz β , wymuszając pożądane załamanie w łańcuchu białkowym. Powszechnie występujący w kolagenie , często ulega potranslacyjnej modyfikacji do hydroksyproliny .
Glutamina Q Gln Podobnie jak kwas glutaminowy, Gln zawiera grupę amidową , w której Glu ma grupę karboksylową . Wykorzystywany w białkach oraz jako magazyn amoniaku , jest to aminokwas najobficiej występujący w organizmie.
Arginina r Arg Funkcjonalnie podobny do lizyny.
Serine S Ser Seryna i treonina mają krótką grupę zakończoną grupą hydroksylową. Jego wodór jest łatwy do usunięcia, więc seryna i treonina często działają jako donory wodoru w enzymach. Oba są bardzo hydrofilowe, więc zewnętrzne regiony rozpuszczalnych białek wydają się być w nie bogate.
Treonina T Th Niezbędna dla ludzi Thr zachowuje się podobnie do seryny.
Selenocysteina U Sec Selen analog cysteiny, w którym selen zastępuje siarki atom.
Walina V Val Niezbędna dla ludzi, Val zachowuje się podobnie do izoleucyny i leucyny.
Tryptofan W Trp Niezbędny dla ludzi Trp zachowuje się podobnie do fenyloalaniny i tyrozyny. Jest prekursorem serotoniny i jest naturalnie fluorescencyjny .
Nieznany x Xaa Symbol zastępczy, gdy aminokwas jest nieznany lub nieistotny.
Tyrozyna Tak Tyr Tyr zachowuje się podobnie do fenyloalaniny (prekursora tyrozyny) i tryptofanu i jest prekursorem melaniny , epinefryny i hormonów tarczycy . Naturalnie fluorescencyjny , jego fluorescencja jest zwykle wygaszana przez przeniesienie energii do tryptofanów.
Kwas glutaminowy lub glutamina Z Glx Symbol zastępczy, gdy dowolny aminokwas może zajmować pozycję

Katabolizm

Katabolizm aminokwasów

Aminokwasy można klasyfikować według właściwości ich głównych produktów:

  • Glukogenny, z produktami posiadającymi zdolność tworzenia glukozy przez glukoneogenezę
  • Produkty ketogeniczne, które nie mają zdolności do tworzenia glukozy: Produkty te mogą być nadal używane do ketogenezy lub syntezy lipidów .
  • Aminokwasy katabolizowane do produktów glukogennych i ketogenicznych

Zobacz też

Bibliografia

Ogólne odniesienia

Zewnętrzne linki