Selenocysteina - Selenocysteine
Nazwy | |
---|---|
Nazwa IUPAC
Kwas 2-amino-3-selanylopropanowy
|
|
Inne nazwy
L- selenocysteina; 3-Selanylo- L- alanina; Cysteina selenu
|
|
Identyfikatory | |
Model 3D ( JSmol )
|
|
CZEBI | |
CHEMBL | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
Karta informacyjna ECHA | 100.236.386 |
KEGG | |
Identyfikator klienta PubChem
|
|
UNII | |
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )
|
|
|
|
|
|
Nieruchomości | |
C 3 H 7 N O 2 Se | |
Masa cząsteczkowa | 168,065 g·mol -1 |
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
|
zweryfikuj ( co to jest ?) | |
Referencje do infoboksu | |
Selenocysteina (symbol Sec lub U , w starszych publikacjach również jako Se-Cys ) jest 21. aminokwasem proteinogennym . Selenoproteiny zawierają reszty selenocysteiny. Selenocysteina jest analogiem bardziej powszechnej cysteiny z selenem w miejsce siarki .
Selenocysteina jest obecny w kilku enzymów (na przykład peroksydaza glutationowa , tetraiodothyronine 5 'dejodynazy , tioredoksyno reduktaz , mrówczan dehydrogenaz , glicyny, reduktaz , selenophosphate syntetazy 2 , metionino R -sulfoxide reduktazy B1 ( SEPX1 ) oraz niektóre hydrogenases ). Występuje w trzech domenach życia .
Selenocysteina została odkryta przez biochemik Thressę Stadtman w National Institutes of Health .
Chemia
Selenocysteina jest analogiem Se cysteiny. Jest rzadko spotykany (i nie jest dostępny w handlu), ponieważ jest bardzo podatny na utlenianie powietrzem. Bardziej powszechna jest utleniona pochodna selenocystyna, która ma wiązanie Se-Se. Zarówno selenocysteina, jak i selenocystyna są białymi ciałami stałymi. Grupa Se-H więcej kwaśny ( P K = 5,43) w porównaniu z grupą tiolową, a tym samym jest deprotonowaniu w warunkach fizjologicznego pH .
Struktura
Selenocysteina ma budowę podobną do cysteiny , ale z atomem selenu w miejscu zwykłej siarki. Ma grupę selenolową . Podobnie jak inne naturalne aminokwasy proteinogenne, cysteina i selenocysteina wykazują chiralność L w starszej notacji D / L opartej na homologii z D- i L - gliceraldehydem . W nowszym systemie oznaczania chiralności R / S , opartym na liczbie atomowej atomów w pobliżu asymetrycznego węgla, mają one chiralność R , ze względu na obecność siarki lub selenu jako drugiego sąsiada asymetrycznego węgla. Pozostałe chiralne aminokwasy, mające tylko lżejsze atomy w tej pozycji, mają chiralność S. )
Białka zawierające resztę selenocysteinową nazywane są selenoproteinami . Większość selenoprotein zawiera pojedynczą resztę selenocysteiny. Selenoproteiny wykazujące aktywność katalityczną nazywane są selenoenzymami.
Biologia
Selenocysteina ma niższy potencjał redukcyjny niż cysteina. Te właściwości sprawiają, że jest bardzo odpowiedni w białkach, które są zaangażowane w aktywność przeciwutleniającą .
Chociaż występuje w trzech sferach życia, nie jest uniwersalny we wszystkich organizmach. W przeciwieństwie do innych aminokwasów obecnych w białkach biologicznych selenocysteina nie jest kodowana bezpośrednio w kodzie genetycznym . Zamiast tego jest kodowany w specjalny sposób przez kodon UGA , który zwykle jest „opalowym” kodonem stop . Taki mechanizm nazywa się rekodowaniem translacyjnym, a jego skuteczność zależy od syntetyzowanej selenoproteiny oraz czynników inicjacji translacji . Gdy komórki rosną w nieobecności selenu, translacja selenoprotein kończy się w kodonie UGA, co skutkuje skróconym, niefunkcjonalnym enzymem. Kodon UGA jest tworzony do kodowania selenocysteiny przez obecność sekwencji insercyjnej selenocysteiny (SECIS) w mRNA . Element SECIS jest zdefiniowany przez charakterystyczne sekwencje nukleotydowe i wzory parowania zasad struktury drugorzędowej. U bakterii element SECIS jest zazwyczaj zlokalizowany bezpośrednio za kodonem UGA w ramce odczytu dla selenoproteiny. U Archaea i eukariontów element SECIS znajduje się w nieulegającym translacji regionie 3' (3'UTR) mRNA i może kierować wieloma kodonami UGA do kodowania reszt selenocysteiny.
W przeciwieństwie do innych aminokwasów w komórce nie ma wolnej puli selenocysteiny. Jego wysoka reaktywność spowodowałaby uszkodzenie komórek. Zamiast tego komórki przechowują selen w mniej reaktywnej postaci utlenionej, selenocystyny, lub w postaci zmetylowanej selenometioniny. Synteza selenocysteiny zachodzi na wyspecjalizowanym tRNA , które również włącza ją do powstających polipeptydów.
Pierwotna i drugorzędowa struktura tRNA specyficznego dla selenocysteiny, tRNA Sec , różni się od struktur standardowych tRNA pod kilkoma względami, w szczególności posiadaniem łodygi akceptorowej z 8 parami zasad (bakterie) lub 10 par zasad (eukariota). długie ramię regionu zmiennego i substytucje w kilku dobrze zakonserwowanych pozycjach zasad. Selenocysteinowe tRNA są początkowo ładowane seryną przez ligazę serylo-tRNA , ale powstałe Sec Ser-tRNA nie jest wykorzystywane do translacji, ponieważ nie jest rozpoznawane przez normalny czynnik wydłużania translacji ( EF-Tu u bakterii, eEF1A u eukariotów).
Przeciwnie, reszta serylowa związana z tRNA jest przekształcana w resztę selenocysteiny przez enzym syntazy selenocysteiny zawierający fosforan pirydoksalu . U eukariotów i archeonów do przekształcenia reszty serylowej związanej z tRNA w resztę selenocysteinylową tRNA potrzebne są dwa enzymy: PSTK (kinaza O - fosfoserylo -tRNA[Ser]Sec) i syntaza selenocysteiny. Wreszcie, powstały Sec-tRNA Sec jest specyficznie związany z alternatywnym translacyjnym czynnikiem wydłużania (SelB lub mSelB (lub eEFSec)), który dostarcza go w sposób ukierunkowany do rybosomów translujących mRNA dla selenoprotein. Specyficzność tego mechanizmu dostarczania wynika z obecności dodatkowej domeny białkowej (w bakteriach, SelB) lub dodatkowej podjednostki ( SBP2 dla eukariotycznych mSelB/eEFSec), które wiążą się z odpowiednimi drugorzędowymi strukturami RNA tworzonymi przez elementy SECIS w selenoproteinie mRNA.
Selenocysteina jest rozkładana przez enzym liazę selenocysteinową na L - alaninę i selenek.
Według stanu na 2021 r. 136 białek ludzkich (w 37 rodzinach) zawiera selenocysteinę (selenoproteiny).
Pochodne selenocysteiny γ-glutamylo- Se- metyloselenocysteina i Se- metyloselenocysteina występują naturalnie w roślinach z rodzajów Allium i Brassica .
Aplikacje
Zastosowania biotechnologiczne selenocysteiny obejmują wykorzystanie 73 Sec znakowanego Sec (okres półtrwania 73 Se = 7,2 godziny) w badaniach pozytonowej tomografii emisyjnej (PET) oraz 75 Sec znakowanego Sec (okres półtrwania 75 Se = 118,5 dnia) w określonych radioznakowania , ułatwianie określania fazie o długościach fal nienormalna dyfrakcji w krystalografii rentgenowskiej białek wprowadzając Sec sam lub razem z sek selenometioniny (SeMet) oraz wprowadzenie stabilnego 77 Se izotopu, który posiada spin jądrowy z1/2i może być używany między innymi do NMR o wysokiej rozdzielczości .
Zobacz też
- Pirolizyna , inny aminokwas spoza podstawowego zestawu 20.
- Selenometionina , inny aminokwas zawierający selen, który jest losowo zastępowany metioniną.
Bibliografia
Dalsza lektura
- Zinoni F, Birkmann A, Stadtman TC, Böck A (lipiec 1986). „Sekwencja nukleotydowa i ekspresja zawierającego selenocysteinę polipeptydu dehydrogenazy mrówczanowej (połączonej z liazą mrówczano-wodorotlenową) z Escherichia coli” . Materiały Narodowej Akademii Nauk Stanów Zjednoczonych Ameryki . 83 (13): 4650-4. Kod Bib : 1986PNAS...83.4650Z . doi : 10.1073/pnas.83.13.4650 . PMC 323799 . PMID 2941757 .
- Zinoni F, Birkmann A, Leinfelder W, Böck A (maj 1987). „Kotranslacyjna insercja selenocysteiny do dehydrogenazy mrówczanowej z Escherichia coli kierowana przez kodon UGA” . Materiały Narodowej Akademii Nauk Stanów Zjednoczonych Ameryki . 84 (10): 3156–60. Kod Bib : 1987PNAS...84.3156Z . doi : 10.1073/pnas.84.10.3156 . PMC 304827 . PMID 3033637 .
- Cone JE, Del Río RM, Davis JN, Stadtman TC (sierpień 1976). „Chemiczna charakterystyka selenoproteinowego składnika reduktazy glicyny Clostridium: identyfikacja selenocysteiny jako ugrupowania selenoorganicznego” . Materiały Narodowej Akademii Nauk Stanów Zjednoczonych Ameryki . 73 (8): 2659–63. Kod Bib : 1976PNAS...73.2659C . doi : 10.1073/pnas.73.8.2659 . PMC 430707 . PMID 1066676 .
- Fenyö D, Beavis RC (luty 2016). „Selenocysteina: Dlaczego jesteś?”. Journal of Proteome Research . 15 (2): 677-8. doi : 10.1021/acs.jproteome.5b01028 . PMID 26680273 .
Zewnętrzne linki
Scholia ma profil tematyczny dla Selenocysteina . |