Treonina - Threonine

Treonina
Formuła szkieletowa
Szkieletowych wzór z L -treoninę
Model kulowo-kijowy
Model wypełniający przestrzeń
Nazwy
Nazwa IUPAC
Treonina
Inne nazwy
Kwas 2-amino-3-hydroksybutanowy
Identyfikatory
Model 3D ( JSmol )
CZEBI
CHEMBL
ChemSpider
DrugBank
Karta informacyjna ECHA 100.000,704 Edytuj to na Wikidata
Numer WE
Identyfikator klienta PubChem
UNII
  • InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1 sprawdzaćTak
    Klucz: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N sprawdzaćTak
  • InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1
  • Klucz: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N
  • C[C@H]([C@H](C(=O)O)N)O
  • Zwitter : C[C@H]([C@H](C(=O)[O-])[NH3+])O
Nieruchomości
C 4 H 9 N O 3
Masa cząsteczkowa 119,120  g·mol -1
(H2O, g/dl) 10,6(30°),14,1(52°),19,0(61°)
Kwasowość (p K a ) 2,63 (karboksyl), 10,43 (amino)
Strona z danymi uzupełniającymi
Współczynnik załamania ( n ),
stała dielektrycznar ) itp.

Dane termodynamiczne
Zachowanie fazowe
ciało stałe-ciecz-gaz
UV , IR , NMR , MS
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa).
☒n zweryfikuj  ( co to jest   ?) sprawdzaćTak☒n
Referencje do infoboksu

Treonina (symbol Thr lub T ) oznacza aminokwas , który jest stosowany w biosyntezie z białkami . Zawiera grupę α-aminową (która znajduje się w protonowanym −NH+
3
w warunkach biologicznych), grupę karboksylową (która znajduje się w zdeprotonowanej formie −COO w warunkach biologicznych) oraz łańcuch boczny zawierający grupę hydroksylową , co czyni go polarnym, nienaładowanym aminokwasem. Jest niezbędna u ludzi, co oznacza, że ​​organizm nie może jej syntetyzować: musi być pozyskiwana z diety. Treonina jest syntetyzowana z asparaginianu w bakteriach takich jak E. coli . Jest kodowany przez wszystkie kodony rozpoczynające się od AC (ACU, ACC, ACA i ACG).

Łańcuchy boczne treoniny są często związane wiązaniami wodorowymi; Najczęstszymi małe motywy utworzone są oparte na interakcji z seryny : obrotów ST , motywy ST (często na początku) i alfa-helisy zszywek ST (zwykle w środku alfa helisy).

Modyfikacje

Reszta treoninowa jest podatna na liczne modyfikacje potranslacyjne . Hydroksylową łańcuch boczny może ulegać O -związanego glikozylacji . Ponadto reszty treoninowe ulegają fosforylacji poprzez działanie kinazy treoninowej . W postaci ufosforylowanej można ją określić jako fosfotreoninę . Fosfotreonina posiada trzy potencjalne miejsca koordynacyjne (grupę karboksylową, aminową i fosforanową) i określenie sposobu koordynacji pomiędzy fosforylowanymi ligandami a jonami metali występującymi w organizmie jest ważne dla wyjaśnienia funkcji fosfotreoniny w procesach biologicznych.

Historia

Treonina była ostatnim z 20 powszechnie odkrytych aminokwasów proteinogennych . Został odkryty w 1936 roku przez Williama Cumming Rose'a we współpracy z Curtisem Meyerem. Aminokwas został nazwany treoniną , ponieważ był podobny w budowie do kwasu treonowego , czterowęglowego monosacharydu o wzorze cząsteczkowym C 4 H 8 O 5

Stereoizomery

L-treonina - L-treonina.svg D-Treonina.svg
L- treonina ( 2S , 3R ) i D- treonina ( 2R , 3S )
L-allo-treonina.svg D-allo-Treonina.svg
L- Allotreonina ( 2S , 3S ) i D- Allotreonina ( 2R , 3R )

Treonina jest jednym z dwóch aminokwasów proteinogennych z dwoma centrami stereogenicznymi , drugim jest izoleucyna . Treonina może występować w czterech możliwych stereoizomerach o następujących konfiguracjach: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) i (2 R ,3 R ). Jednak nazwa L- treonina jest stosowana dla jednego pojedynczego stereoizomeru , kwasu ( 2S , 3R )-2-amino-3-hydroksybutanowego. Drugi stereoizomer ( 2S , 3S ), rzadko występujący w przyrodzie, nazywany jest L- allotreoniną. Dwa stereoizomery kwasu ( 2R , 3S )- i ( 2R , 3R )-2-amino-3-hydroksybutanowego mają tylko niewielkie znaczenie.

Biosynteza

Jako niezbędny aminokwas, treonina nie jest syntetyzowana u ludzi i musi być obecna w białkach w diecie. Dorośli ludzie wymagają około 20 mg/kg masy ciała/dzień. W roślinach i mikroorganizmach treonina jest syntetyzowana z kwasu asparaginowego poprzez α-aspartylo-semialdehyd i homoserynę . Homoseryna ulega O- fosforylacji ; ten ester fosforanowy ulega hydrolizie wraz z relokacją grupy OH. Enzymy zaangażowane w typową biosyntezę treoniny obejmują:

  1. aspartokinaza
  2. dehydrogenaza semialdehydu β-asparaginowego
  3. dehydrogenaza homoseryny
  4. kinaza homoserynowa
  5. syntaza treoniny .
Biosynteza treoniny

Metabolizm

Treonina jest metabolizowana na co najmniej trzy sposoby:

Źródła

Pokarmy bogate w treoninę to twarożek , drób , ryby , mięso , soczewica , czarna fasola i nasiona sezamu .

Racemiczną treoninę można wytworzyć z kwasu krotonowego przez alfa-funkcjonalizację przy użyciu octanu rtęci(II) .

Bibliografia

Zewnętrzne linki