Treonina - Threonine
Szkieletowych wzór z L -treoninę
|
|||
|
|||
Nazwy | |||
---|---|---|---|
Nazwa IUPAC
Treonina
|
|||
Inne nazwy
Kwas 2-amino-3-hydroksybutanowy
|
|||
Identyfikatory | |||
Model 3D ( JSmol )
|
|||
CZEBI | |||
CHEMBL | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
Karta informacyjna ECHA | 100.000,704 | ||
Numer WE | |||
Identyfikator klienta PubChem
|
|||
UNII | |||
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )
|
|||
|
|||
Nieruchomości | |||
C 4 H 9 N O 3 | |||
Masa cząsteczkowa | 119,120 g·mol -1 | ||
(H2O, g/dl) 10,6(30°),14,1(52°),19,0(61°) | |||
Kwasowość (p K a ) | 2,63 (karboksyl), 10,43 (amino) | ||
Strona z danymi uzupełniającymi | |||
Współczynnik załamania ( n ), stała dielektryczna (ε r ) itp. |
|||
Dane termodynamiczne |
Zachowanie fazowe ciało stałe-ciecz-gaz |
||
UV , IR , NMR , MS | |||
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
|||
zweryfikuj ( co to jest ?) | |||
Referencje do infoboksu | |||
Treonina (symbol Thr lub T ) oznacza aminokwas , który jest stosowany w biosyntezie z białkami . Zawiera grupę α-aminową (która znajduje się w protonowanym −NH+
3w warunkach biologicznych), grupę karboksylową (która znajduje się w zdeprotonowanej formie −COO − w warunkach biologicznych) oraz łańcuch boczny zawierający grupę hydroksylową , co czyni go polarnym, nienaładowanym aminokwasem. Jest niezbędna u ludzi, co oznacza, że organizm nie może jej syntetyzować: musi być pozyskiwana z diety. Treonina jest syntetyzowana z asparaginianu w bakteriach takich jak E. coli . Jest kodowany przez wszystkie kodony rozpoczynające się od AC (ACU, ACC, ACA i ACG).
Łańcuchy boczne treoniny są często związane wiązaniami wodorowymi; Najczęstszymi małe motywy utworzone są oparte na interakcji z seryny : obrotów ST , motywy ST (często na początku) i alfa-helisy zszywek ST (zwykle w środku alfa helisy).
Modyfikacje
Reszta treoninowa jest podatna na liczne modyfikacje potranslacyjne . Hydroksylową łańcuch boczny może ulegać O -związanego glikozylacji . Ponadto reszty treoninowe ulegają fosforylacji poprzez działanie kinazy treoninowej . W postaci ufosforylowanej można ją określić jako fosfotreoninę . Fosfotreonina posiada trzy potencjalne miejsca koordynacyjne (grupę karboksylową, aminową i fosforanową) i określenie sposobu koordynacji pomiędzy fosforylowanymi ligandami a jonami metali występującymi w organizmie jest ważne dla wyjaśnienia funkcji fosfotreoniny w procesach biologicznych.
Historia
Treonina była ostatnim z 20 powszechnie odkrytych aminokwasów proteinogennych . Został odkryty w 1936 roku przez Williama Cumming Rose'a we współpracy z Curtisem Meyerem. Aminokwas został nazwany treoniną , ponieważ był podobny w budowie do kwasu treonowego , czterowęglowego monosacharydu o wzorze cząsteczkowym C 4 H 8 O 5
Stereoizomery
|
L- treonina ( 2S , 3R ) i D- treonina ( 2R , 3S ) |
|
L- Allotreonina ( 2S , 3S ) i D- Allotreonina ( 2R , 3R ) |
Treonina jest jednym z dwóch aminokwasów proteinogennych z dwoma centrami stereogenicznymi , drugim jest izoleucyna . Treonina może występować w czterech możliwych stereoizomerach o następujących konfiguracjach: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) i (2 R ,3 R ). Jednak nazwa L- treonina jest stosowana dla jednego pojedynczego stereoizomeru , kwasu ( 2S , 3R )-2-amino-3-hydroksybutanowego. Drugi stereoizomer ( 2S , 3S ), rzadko występujący w przyrodzie, nazywany jest L- allotreoniną. Dwa stereoizomery kwasu ( 2R , 3S )- i ( 2R , 3R )-2-amino-3-hydroksybutanowego mają tylko niewielkie znaczenie.
Biosynteza
Jako niezbędny aminokwas, treonina nie jest syntetyzowana u ludzi i musi być obecna w białkach w diecie. Dorośli ludzie wymagają około 20 mg/kg masy ciała/dzień. W roślinach i mikroorganizmach treonina jest syntetyzowana z kwasu asparaginowego poprzez α-aspartylo-semialdehyd i homoserynę . Homoseryna ulega O- fosforylacji ; ten ester fosforanowy ulega hydrolizie wraz z relokacją grupy OH. Enzymy zaangażowane w typową biosyntezę treoniny obejmują:
- aspartokinaza
- dehydrogenaza semialdehydu β-asparaginowego
- dehydrogenaza homoseryny
- kinaza homoserynowa
- syntaza treoniny .
Metabolizm
Treonina jest metabolizowana na co najmniej trzy sposoby:
- U wielu zwierząt jest przekształcany w pirogronian za pośrednictwem dehydrogenazy treoninowej . Produkt pośredni w tym szlaku może ulegać tiolizie z CoA w celu wytworzenia acetylo-CoA i glicyny .
- U ludzi gen dehydrogenazy treoninowej jest nieaktywnym pseudogenem , więc treonina jest przekształcana w α-ketomaślan . Mechanizm pierwszego etapu jest analogiczny do katalizowanego przez dehydratazę serynową , a reakcje dehydratazy serynowej i treoninowej są prawdopodobnie katalizowane przez ten sam enzym.
- W wielu organizmach ulega O-fosforylacji przez kinazę przygotowującą do dalszego metabolizmu. Jest to szczególnie ważne w przypadku bakterii w ramach biosyntezy kobalaminy ( witaminy B12 ), ponieważ produkt jest przekształcany w (R)-1-aminopropan-2-ol w celu włączenia do łańcucha bocznego witaminy.
- Treonina jest wykorzystywana do syntezy glicyny podczas endogennego wytwarzania L-karnityny w mózgu i wątrobie szczurów.
Źródła
Pokarmy bogate w treoninę to twarożek , drób , ryby , mięso , soczewica , czarna fasola i nasiona sezamu .
Racemiczną treoninę można wytworzyć z kwasu krotonowego przez alfa-funkcjonalizację przy użyciu octanu rtęci(II) .