3 10 helisa -310 helix
3 10 spirala jest typ struktury drugorzędowej znaleźć w białek i polipeptydów. Obecnych liczne białka struktur drugorzędowych, 3 10 a-helisa jest czwartą co do częstości typu zaobserwowano; następujące po α-helisach , β-arkuszach i odwrotnych zakrętach . 3 10- helisy stanowią prawie 10-15% wszystkich helis w drugorzędowych strukturach białkowych i są zwykle obserwowane jako rozszerzenia α-helis znajdujących się na ich N- lub C-końcu. Ze względu na skłonność a-helisy konsekwentnie i rozkâadanie, zaproponowano, że 3 10 a-helisa jest jako pośredni konformację rodzaju i zapewnia wgląd w inicjacji α-helisy składania.
Odkrycie
Max Perutz , szef Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology na Uniwersytecie w Cambridge , napisał pierwszą pracę dokumentującą nieuchwytną 3 10- helisę. Wraz z Lawrence Bragg i Johnem Kendrewem , Perutz opublikował w 1950 roku badania konfiguracji łańcuchów polipeptydowych w oparciu o wskazówki z niekrystalicznych danych dyfrakcyjnych, a także z drobnocząsteczkowych struktur krystalicznych, takich jak krystaliczne znalezione we włosach. Ich propozycje obejmowały to, co jest obecnie znane jako helisa 3 10 , ale nie obejmowały dwóch najczęstszych motywów strukturalnych, o których obecnie wiadomo. W następnym roku Linus Pauling przewidział oba te motywy, alfa helisę i arkusz beta , w pracy, której znaczenie jest teraz porównywane z publikacją Francisa Cricka i Jamesa D. Watsona o podwójnej helisie DNA . Pauling bardzo krytycznie odnosił się do spiralnych struktur zaproponowanych przez Bragga, Kendrew i Perutz, przyjmując triumfalny ton, ogłaszając je wszystkie nieprawdopodobnymi. Perutz opisuje w swojej książce „ Żałuję, że nie rozgniewałem cię wcześniej ” doświadczenie czytania gazety Paulinga pewnego sobotniego poranka:
Byłem zdumiony artykułem Paulinga i Coreya. W przeciwieństwie do helis Kendrew i moich, ich helisy były wolne od napięcia; wszystkie grupy amidowe były płaskie, a każda grupa karbonylowa tworzyła doskonałe wiązanie wodorowe z grupą aminową o cztery reszty dalej wzdłuż łańcucha. Struktura wyglądała idealnie. Jak mogłem to przegapić?
— Max Perutz , 1998, s. 173-175.
Później tego samego dnia Perutz wpadł na pomysł przeprowadzenia eksperymentu, który potwierdziłby model Paulinga, i pospieszył do laboratorium, aby go przeprowadzić. W ciągu kilku godzin miał dowody potwierdzające alfa helisę, które pokazał Braggowi w poniedziałek. Potwierdzenie przez Perutza struktury alfa helisy zostało wkrótce opublikowane w Nature . Zasady zastosowane w artykule z 1950 r. do teoretycznych struktur polipeptydowych, prawdziwe dla helisy 3 10 , obejmowały:
- Łańcuchy są utrzymywane razem przez wiązania wodorowe pomiędzy różnymi atomami wodoru i tlenu przez pobliskie wiązania amidowe (peptydowe) utworzone podczas kondensacji aminokwasów w celu utworzenia łańcucha polipeptydowego. Tworzą one układy śrubowe, których nie można rozwinąć bez zerwania wiązań wodorowych.
- Struktury, w których wszystkie dostępne grupy NH i CO są połączone wiązaniami wodorowymi, są z natury bardziej prawdopodobne, ponieważ ich energia swobodna jest przypuszczalnie niższa.
Helisa 3 10 została ostatecznie potwierdzona przez Kendrew w jego strukturze mioglobiny z 1958 r. , a także w określeniu struktury hemoglobiny przez Perutza w 1960 r. i późniejszych pracach nad jej formami odtlenionymi i natlenionymi.
Obecnie wiadomo, że helisa 3 10 jest trzecią główną strukturą występującą w białkach kulistych , po α-helisie i β-arkuszu. Są to prawie zawsze krótkie odcinki, z których prawie 96% zawiera cztery lub mniej reszt aminokwasowych, pojawiające się w miejscach takich jak „narożniki”, gdzie np. α-helisy zmieniają kierunek w strukturze mioglobiny. Dłuższe odcinki, w zakresie od siedmiu do jedenastu reszt, zaobserwowano w segmencie czujnika napięcia bramkowanych napięciem kanałów potasowych w domenie transbłonowej niektórych białek helikalnych.
Struktura
Aminokwasy w 3 10- helisie są ułożone w prawoskrętną strukturę helikalną . Każdy aminokwas odpowiada obrotowi o 120° w helisie (tj. helisa ma trzy reszty na obrót) i translacji 2,0 Å (0,20 nm) wzdłuż osi helikalnej i ma 10 atomów w pierścieniu utworzonym przez wytworzenie wiązanie wodorowe. Co najważniejsze, grupa NH aminokwasu tworzy wiązanie wodorowe z grupą C=O aminokwasu trzy reszty wcześniej; to powtórzone wiązanie wodorowe i + 3 → i definiuje 3 10- helisę. Podobne struktury obejmują wiązanie wodorowe α-helisa ( wiązanie wodorowe i + 4 → i ) oraz wiązanie wodorowe π-helisa i + 5 → i .
Reszty w długich 3 10 -helisach przyjmują ( φ , ψ ) kąty dwuścienne w pobliżu (−49°, −26°). Wiele 3 10- helis w białkach jest krótkich, więc odbiegają od tych wartości. Bardziej ogólnie, reszty w długich 3 10- helisach przyjmują kąty dwuścienne takie, że kąt dwuścienny ψ jednej reszty i kąt dwuścienny φ następnej reszty sumują się w przybliżeniu do -75°. Dla porównania, suma kątów dwuściennych dla α-helisy wynosi w przybliżeniu -105°, podczas gdy dla π-helisy wynosi w przybliżeniu -125°.
Ogólny wzór na kąt obrotu Ω na resztę dowolnej helisy polipeptydowej z izomerami trans przedstawia równanie:
a ponieważ Ω = 120° dla idealnej helisy 3 10 , wynika, że φ i ψ powinny być powiązane wzorem :
zgodne z obserwowaną wartością φ + ψ w pobliżu -75°.
Kąty dwuścienne w helisie 3 10 , w stosunku do kątów helisy α, można przypisać krótkim długościom tych helis – w dowolnym miejscu od 3 do 5 reszt długości, w porównaniu z długościami 10 do 12 reszt ich rówieśników α-helisy . 3 10- helisy często powstają w przejściach, co prowadzi do typowo krótkich długości reszt, które skutkują odchyleniami w ich rozkładzie kątów skręcania głównego łańcucha, a tym samym nieregularnościami. Ich sieci wiązania wodorowego są zniekształcone w porównaniu z a-helis, przyczyniając się do ich niestabilność, choć często wygląd 3 10 a-helisy w naturalnych białkach wykazać znaczenie w konstrukcji przejściowych.
Stabilność
Dzięki badaniom przeprowadzonym przez Mary Karpen, Pieter De Haseth i Kenneth Neet odkryto czynniki częściowej stabilności w 3 10- helisach. Helisy są najbardziej zauważalnie stabilizowane przez resztę asparaginianową na niepolarnym N- końcu, która oddziałuje z grupą amidową na helikalnym N- końcu. To oddziaływanie elektrostatyczne stabilizuje dipole peptydowe w orientacji równoległej. Podobnie jak ciągłe helikalne wiązania wodorowe, które stabilizują α-helisy, wysokie poziomy asparaginianu są równie ważne dla przetrwania 3 10 -helis . Wysoka częstotliwość asparaginianu w obu 3 10 helisy i a-helis wskazuje jego helisy inicjacji, ale w tym samym czasie wskazuje, że sprzyja ona stabilizację 3 10 helisy poprzez hamowanie rozprzestrzeniania się a-helisy.
Zobacz też
Bibliografia
Inne odczyty
- A 3 10 Helix jest typem białka drugorzędowego." Biochemistries . Np, 20 października 2013. Sieć. 06 grudnia 2015. < http://biochemistri.es/the-3-10-helix >.