Fimbryna - Fimbrin
Fimbryna znana również jako plastin 1 jest białkiem, które u ludzi jest kodowane przez gen PLS1 . Fimbryna jest białkiem sieciującym aktynę, ważnym w tworzeniu filopodiów .
Struktura
Fimbryna należy do nadrodziny domeny homologii kalponiny (CH) białek sieciujących aktynę. Podobnie jak inni członkowie tej nadrodziny, która obejmuje α- aktyninę , β- spektynę , dystrofinę , ABP-120 i filaminę , ma konserwatywną domenę wiążącą aktynę 27 kDa, która zawiera tandemową duplikację sekwencji homologicznej do kalponiny. Oprócz sieciowania filamentów aktynowych w wiązki i sieci, domeny CH wiążą również filamenty pośrednie i niektóre białka transdukcji sygnału z cytoszkieletem aktynowym . Porównanie strukturalne filamentów aktynowych i filamentów aktynowych dekorowanych domeną CH fimbryny ujawniło zmiany w strukturze aktyny spowodowane sieciowaniem za pośrednictwem fimbryn, które mogą wpływać na powinowactwo filamentów aktynowych do innych białek wiążących aktynę i mogą być częścią regulacji sam cytoszkielet.
U ludzi zidentyfikowano trzy wysoce homologiczne, ściśle specyficzne tkankowo i miejscowo izoformy : fimbrynę I, T i L. L-fimbrynę można znaleźć tylko w normalnych lub przekształconych leukocytach, gdzie ulega fosforylacji w odpowiedzi na inne czynniki, takie jak interleukina-1 . I-fimbryna jest wyrażana przez komórki nabłonkowe jelit i nerek. Fimbryna T znajduje się w komórkach nabłonkowych i mezenchymalnych pochodzących z tkanki litej, gdzie nie ulega fosforylacji. Różnice w ekspresji, sekwencji i fosforylacji pomiędzy różnymi izoformami fimbryny sugerują prawdopodobieństwo różnic funkcjonalnych.
Funkcjonować
Fimbrynę jest obecny w kilku różnych struktur w różnych typach komórek, w tym jelita mikrokosmków , komórek włoskowatych rzęski i fibroblastów filopodiów . Jest to zwykle związane ze spolaryzowanymi filamentami aktynowymi w fałdach błony , filopodiach, stereocilia i płytkach adhezyjnych . Homologia sekwencji i właściwości biochemiczne pokazują, że fimbryna jest wysoce konserwowana od drożdży po ludzi. Mutanty drożdży pozbawione fimbryny mają wadliwą morfogenezę i endocytozę .
Ze względu na bliskie sąsiedztwo swoich tandemowych domen wiążących aktynę, fimbryna kieruje tworzeniem ściśle powiązanych filamentów aktynowych, które uczestniczą w dynamicznych procesach, w tym cytokinezie w drożdżach i inwazji komórek gospodarza przez bakterie enteropatyczne . Chociaż udział fimbryny w takich procesach, jak również jej rola w tworzeniu i regulacji sieci mikrofilamentów są dobrze udokumentowane, istnieje mniej danych eksperymentalnych opisujących ogólną organizację domeny cząsteczki. Klein i in. (2004) szczegółowo opisali strukturę krystaliczną rdzeni fimbrynowych Arabidopsis thaliana i Schizosaccharomyces pombe, próbując podkreślić zwartą i wyraźnie asymetryczną organizację cząsteczki fimbryny. To badanie strukturalne rdzenia fimbrynowego stanowi pierwszy szczegółowy opis strukturalny funkcjonalnego białka sieciującego aktynę.
Bibliografia
Dalsza lektura
- Hanein D, Matsudaira P, DeRosier DJ (październik 1997). „Dowody na zmianę konformacji aktyny indukowaną przez wiązanie fimbryny (N375)” . J. Cell Biol . 139 (2): 387–96. doi : 10.1083/jcb.139.2.387 . PMC 2139807 . PMID 9334343 .
- Lodish H, Berk A, Zipursky L, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (1999). „Sekcja 18.1: Cytoszkielet Actin” . Molecular Cell Biology (wyd. 4). Nowy Jork; Houndsmills: WH Freeman & Co. ISBN 978-0-7167-3706-3.