Kinaza homoseryna - Homoserine kinase
kinaza homoserynowa | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Tetramer kinazy homoseryny, Methanocaldococcus jannaschii
| |||||||||
Identyfikatory | |||||||||
Numer WE | 2.7.1.39 | ||||||||
numer CAS | 9026-58-8 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDA | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii , A kinazy homoserynowej ( EC 2.7.1.39 ) jest enzymem , który katalizuje się reakcję chemiczną
- ATP + L-homoseryna ADP + O-fosfo-L-homoseryna
Zatem dwoma substratami tego enzymu są ATP i L-homoseryna , podczas gdy jego dwoma produktami są ADP i O-fosfo-L-homoseryna .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności przenoszących grupy zawierające fosfor ( fosfotransferazy ) z grupą alkoholową jako akceptorem. Nazwa systematyczna tej klasy enzymów to ATP: O-fosfotransferaza L-homoseryny . Inne powszechnie używane nazwy obejmują kinazę homoserynową (fosforylującą) i HSK . Enzym ten uczestniczy w metabolizmie glicyny, seryny i treoniny .
Badania strukturalne
Do końca 2007 r. Rozwiązano 6 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1FWK , 1FWL , 1H72 , 1H73 , 1H74 i 2PPQ .
Bibliografia
- FLAVIN M, UBÓJ C (1960). „Oczyszczanie i właściwości syntetazy treoninowej Neurospora”. J. Biol. Chem . 235 : 1103–8. PMID 13823379 .
- Watanabe Y, Konishi S, Shimura K (1957). „Biosynteza treoniny z homoseryny. VI. Kinaza homoseryna”. J. Biochem . 44 (5): 299–307. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a126756 .
Ten artykuł związany z enzymem EC 2.7 jest niedopałkiem . Możesz pomóc Wikipedii, rozbudowując ją . |