Miofilament - Myofilament

Miofilament
Miofilament
Detale
Część	Miofibryla
Identyfikatory
łacina	włókno włókienkowe
NS	H2.00.05.0.00006
FMA	67897
Anatomiczne terminy mikroanatomii [ edytuj na Wikidanych ]

Filamenty są dwa włókna białkowe z miofibryli w komórkach mięśniowych . Te dwa białka to miozyna i aktyna i są białkami kurczliwymi zaangażowanymi w skurcz mięśni . Dwa włókna są grube, składające się głównie z miozyny i cienkie, składające się głównie z aktyny.

Rodzaje tkanki mięśniowej to mięsień szkieletowy poprzecznie prążkowany i mięsień sercowy, mięsień skośnie poprzecznie prążkowany (u niektórych bezkręgowców ) i mięsień gładki nieprążkowany . Różne układy miofilamentów tworzą różne mięśnie. Mięsień prążkowany ma poprzeczne pasma włókien. W mięśniu skośnie prążkowanym włókna są przesunięte. Mięsień gładki ma nieregularne układy włókien.

Struktura

Włókno mięśniowe przedstawiające grube i cienkie miofilamenty miofibryli .

Istnieją trzy różne typy miofilamentów: grube, cienkie i elastyczne.

• Grube włókna składają się głównie z białka miozyny . Każde grube włókno ma średnicę około 15 nm, a każde składa się z kilkuset cząsteczek miozyny. Cząsteczka miozyny ma kształt kija golfowego, z ogonem utworzonym z dwóch splecionych łańcuchów i podwójnej kulistej głowy wystającej z niej pod kątem. Połowa głowic miozyny odchyla się w lewo, a połowa w prawo, tworząc obszar w środku włókna znany jako obszar M lub goła strefa .
• Cienkie włókna mają średnicę 7 nm i składają się głównie z aktyny białkowej , a konkretnie włóknistej aktyny F . Każda nić F-aktyny składa się z ciągu podjednostek zwanych globularną G-aktyną . Każda G-aktyna ma miejsce aktywne, które może wiązać się z głową cząsteczki miozyny. Każde cienkie włókno zawiera również około 40 do 60 cząsteczek tropomiozyny , białka, które blokuje aktywne miejsca cienkich włókien, gdy mięsień jest rozluźniony. Każda cząsteczka tropomiozyny ma związane z nią mniejsze białko wiążące wapń, zwane troponiną . Wszystkie cienkie włókna są dołączone do linii-Z .
• Elastyczne włókna o średnicy 1 nm zbudowane są z tytanu , dużego sprężystego białka. Przechodzą przez rdzeń każdego grubego włókna i zakotwiczają go w linii Z, końcowym punkcie sarkomeru . Titin stabilizuje również grube włókna, centrując je między cienkimi włóknami. Pomaga również w zapobieganiu nadmiernemu rozciąganiu grubego włókna, cofając się jak sprężyna, gdy mięsień jest rozciągnięty.

Funkcjonować

Kompleks białkowy złożony z aktyny i miozyny, białek kurczliwych, jest czasami określany jako aktomiozyna . W prążkowanym mięśniu szkieletowym i mięśniu sercowym włókna aktyny i miozyny mają określoną i stałą długość rzędu kilku mikrometrów, znacznie mniejszą niż długość wydłużonej komórki mięśniowej (do kilku centymetrów w przypadku ludzkich komórek mięśni szkieletowych). ).). Włókna są zorganizowane w powtarzające się podjednostki wzdłuż długości miofibryli. Te podjednostki nazywane są sarkomerami .

Skurczowy charakter tego kompleksu białkowego opiera się na strukturze grubych i cienkich włókien. Grube włókno miozyna ma strukturę dwugłową, z główkami umieszczonymi na przeciwległych końcach cząsteczki. Podczas skurczu mięśni główki włókien miozyny przyczepiają się do przeciwnie zorientowanych cienkich włókien, aktynowych i przeciągają je obok siebie. Działanie przyczepu miozyny i ruchu aktyny powoduje skrócenie sarkomerów. Skurcz mięśni polega na jednoczesnym skróceniu wielu sarkomerów.

Skurcz włókien mięśniowych

Zakończenie aksonu neuronu ruchowego uwalnia neuroprzekaźnik , acetylocholinę , który dyfunduje przez szczelinę synaptyczną i wiąże się z błoną włókien mięśniowych. To depolaryzuje błonę włókien mięśniowych, a impuls wędruje do siateczki sarkoplazmatycznej mięśnia przez kanaliki poprzeczne. Jony wapnia są następnie uwalniane z retikulum sarkoplazmatycznego do sarkoplazmy, a następnie wiążą się z troponiną . Troponina i związana z nią tropomiozyna ulegają zmianie konformacji po związaniu wapnia i odsłaniają miejsca wiązania miozyny na aktynie , cienkim włóknie. Włókna aktyny i miozyny tworzą następnie wiązania. Po związaniu miozyna przyciąga filamenty aktynowe do siebie lub do wewnątrz. W ten sposób dochodzi do skurczu mięśni, a sarkomery skracają się w trakcie tego procesu.

Relaksacja włókien mięśniowych

Enzymu acetylocholinoesterazy przerw acetylocholinę i pobudzanie przestaje włókien mięśniowych. Aktywny transport przenosi jony wapnia z powrotem do siateczki sarkoplazmatycznej włókna mięśniowego. ATP powoduje zerwanie wiązania pomiędzy włóknami aktyny i miozyny. Troponina i tropomiozyna powracają do swojej pierwotnej konformacji i tym samym blokują miejsca wiązania na włóknie aktynowym. Włókno mięśniowe rozluźnia się, a cały sarkomer wydłuża się. Włókno mięśniowe jest teraz przygotowane do kolejnego skurczu.

Odpowiedź na ćwiczenia

Zmiany zachodzące w miofilamencie w odpowiedzi na ćwiczenia od dawna są przedmiotem zainteresowania fizjologów ćwiczeń i sportowców, którzy polegają na swoich badaniach nad najbardziej zaawansowanymi technikami treningowymi. Sportowcy z całego spektrum wydarzeń sportowych są szczególnie zainteresowani wiedzą, jaki rodzaj protokołu treningowego spowoduje wygenerowanie maksymalnej siły z mięśnia lub zestawu mięśni, dlatego wiele uwagi poświęcono zmianom w mięśniówce włókien w przypadku przewlekłych i ostrych postaci ćwiczenia.

Podczas gdy dokładny mechanizm zmian miofilamentów w odpowiedzi na ćwiczenia jest wciąż badany u ssaków, pewne interesujące wskazówki odkryto u koni wyścigowych pełnej krwi angielskiej. Naukowcy badali obecność mRNA w mięśniach szkieletowych koni w trzech różnych momentach; bezpośrednio przed treningiem, bezpośrednio po treningu i cztery godziny po treningu. Zgłosili statystycznie istotne różnice w mRNA dla genów specyficznych dla produkcji aktyny . Badanie to dostarcza dowodów na mechanizmy zarówno natychmiastowej, jak i opóźnionej odpowiedzi miofilamentów na ćwiczenia na poziomie molekularnym.

Ostatnio badano zmiany białek miofilamentowych u ludzi w odpowiedzi na trening oporowy. Ponownie, naukowcy nie są do końca jasne co do molekularnych mechanizmów zmian, a zmiana składu typu włókien w miofilamencie może nie być odpowiedzią, którą wielu sportowców od dawna zakłada. W badaniu tym przyjrzano się specyficznemu napięciu mięśnia czworogłowego uda i obszernego bocznego czterdziestu dwóch młodych mężczyzn. Naukowcy zgłaszają 17% wzrost specyficznego napięcia mięśni po okresie treningu oporowego, pomimo spadku obecności MyHC, łańcucha ciężkiego miozyny. W badaniu tym stwierdzono, że nie ma wyraźnego związku między składem włókien a napięciem mięśni in vivo, ani nie ma dowodów na pakowanie miofilamentów w trenowanych mięśniach.

Badania

Innymi obiecującymi obszarami badań, które mogą wyjaśnić dokładną molekularną naturę przebudowy białek w mięśniach wywołanej wysiłkiem fizycznym, mogą być badania pokrewnych białek zaangażowanych w architekturę komórki, takich jak desmina i dystrofina . Uważa się, że białka te zapewniają rusztowanie komórkowe niezbędne do skurczu kompleksu aktyna-miozyna. Badania nad desminą wykazały, że jej obecność znacznie wzrosła w grupie testowej poddanej treningowi oporowemu, podczas gdy nie było dowodów na wzrost desminy podczas treningu wytrzymałościowego. Według tego badania nie było wykrywalnego wzrostu dystrofiny w treningu oporowym lub wytrzymałościowym. Możliwe, że zmiany miofilamentowe wywołane wysiłkiem fizycznym obejmują więcej niż białka kurczliwe, aktynę i miozynę.

Chociaż trwają badania nad przebudową włókien mięśniowych, istnieją ogólnie przyjęte fakty na temat miofilamentu z American College of Sports Medicine. Uważa się, że wzrost siły mięśni wynika ze wzrostu rozmiaru włókien mięśniowych, a nie ze wzrostu liczby włókien mięśniowych i miofilamentów. Istnieją jednak pewne dowody na to, że zwierzęce komórki satelitarne różnicują się w nowe włókna mięśniowe, a nie tylko zapewniają funkcję wsparcia komórkom mięśniowym.

Osłabiona funkcja skurczowa mięśni szkieletowych jest również związana ze stanem miofibryli. Ostatnie badania sugerują, że stany te są związane ze zmienioną wydajnością pojedynczego włókna ze względu na zmniejszoną ekspresję białek miofilamentowych i/lub zmiany w interakcjach mostkowych miozyna-aktyna. Co więcej, adaptacje na poziomie komórkowym i miofilamentowym są związane ze zmniejszoną wydajnością mięśni i całego ciała.

Bibliografia

Linki zewnętrzne

• Schematy i objaśnienia na biomol.uci.edu