Cyjanofag N-1 - Cyanophage N-1

Cyjanofag N-1
Klasyfikacja wirusów
Grupa:
Grupa I ( dsDNA )
Zamówienie:
Rodzina:
Rodzaj:
Cyanomyovirus (proponowany)
Gatunki:
Cyjanofag N-1

Cyjanofag N-1 to bakteriofag miowirusowy, który infekuje słodkowodne nitkowate cyjanobakterie z rodzaju Nostoc . Wirus został po raz pierwszy wyizolowany przez Kennetha Adolpha i Roberta Haselkorna w 1971 r. W USA z wiążącej azot cyjanobakterii Nostoc muscorum . N-1 jest blisko spokrewniony z cyjanofagiem A-1, ale tylko daleko od innych cyjanofagów pochodzenia słodkowodnego lub morskiego.

Struktura

Wirus ma wielościenną głowę o średnicy około 61 nm. Kurczliwy ogon ma długość 100 nm i jest przymocowany do głowy za pomocą nasadki ogonowej. W okolicy szyi znajdują się włókna. Dojrzała cząsteczka wirusa zawiera co najmniej 19 białek.

Genome

Liniowy, dwuniciowy genom DNA ma długość 64 960 par zasad - tylko o połowę mniej niż większość fagów z kurczliwymi ogonami, które zazwyczaj mieszczą się w zakresie 161–231 kb. Zawiera 35,4% GC . Spośród 91 otwartych ramek odczytu (ORF) tylko 33 wykazują podobieństwo do innych znanych sekwencji. Co ciekawe, genom Cyanophage N1 koduje funkcjonalną macierz CRISPR , która, jak sugerowano, chroni gospodarza przed infekcją konkurującymi wirusami.

Cykl życia i interakcja z gospodarzem

Optymalne pH dla adsorpcji wirusa przez N. muscorum wynosi 7,6–8,1. Szybkość adsorpcji zmniejsza się wraz z wiekiem komórek gospodarza. Okres utajony wirusa wynosi 7 godzin, co jest podobne do cyjanofagów z grupy LPP-1 . Wielkość wyrzutu wynosi 100  jednostek tworzących łysinki na komórkę.

Do replikacji wirusa wymagana jest fotosynteza gospodarza , przy czym fotosynteza jest wymagana przez cały cykl życia, a nie w jakimkolwiek konkretnym momencie. Replikacja wirusa jest napędzana cykliczną fotofosforylacją i wykorzystaniem zapasów węglowodanów ; Nie jest wymagana aktywność fotosystemu II . Zakażenie N. muscorum przez cyjanofag N-1 wiąże się z kilkoma zmianami w metabolizmie węgla i azotu u żywiciela, w tym wzrostem stężenia enzymu dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej i spadkiem aktywności syntetazy glutaminowej .

Bibliografia

Źródła