Turn (biochemia) - Turn (biochemistry)

W przypadku tur beta zobacz turę beta .

Kolej jest element struktury drugorzędowej białek, w którym łańcuch polipeptydowy odwraca swój ogólny kierunek.

Definicja

Według jednej definicji zwrot jest motywem strukturalnym, w którym atomy C α dwóch reszt oddzielonych kilkoma (zwykle od 1 do 5) wiązaniami peptydowymi są blisko siebie (mniej niż 7  A  [0,70  nm ]). Bliskość końcowych atomów Cα często koreluje z tworzeniem wiązania wodorowego w łańcuchu głównym między odpowiednimi resztami. Takie wiązanie wodorowe jest podstawą pierwotnej, być może lepiej znanej, definicji zwrotu. W wielu przypadkach, nie wszystkie wodór klejenie i C a definicje -odległość są równoważne.

Rodzaje zakrętów

Schemat zakrętów beta (typ I i ​​typ II)

Zwoje są klasyfikowane zgodnie z rozdziałem między dwiema resztkami końcowymi:

  • W zwrocie α reszty końcowe są oddzielone czterema wiązaniami peptydowymi ( i → i  ± 4).
  • W zakręcie β (najczęściej spotykana forma), przez trzy wiązania ( i → i  ± 3).
  • W zwrocie γ przez dwa wiązania ( i → i  ± 2).
  • W zwrocie δ , o jedno wiązanie ( i → i  ± 1), co jest sterycznie nieprawdopodobne.
  • W π-skręcie , o pięć wiązań ( i → i  ± 5).
Idealne kąty dla różnych typów zakrętów β. Zwoje typu VIa1, VIa2 i VIb podlegają dodatkowemu warunkowi, że reszta i  + 2 (*) musi być cis - proliną .
Rodzaj φ i  + 1 ψ i  + 1 φ i  + 2 ψ i  + 2
ja -60 ° -30 ° -90 ° 0 °
II -60 ° 120 ° 80 ° 0 °
VIII -60 ° -30 ° -120 ° 120 °
JA' 60 ° 30 ° 90 ° 0 °
II ′ 60 ° -120 ° -80 ° 0 °
VIa1 -60 ° 120 ° -90 ° 0 ° *
VIa2 -120 ° 120 ° -60 ° 0 ° *
VIb -135 ° 135 ° -75 ° 160 ° *
IV

skręty wyłączone ze wszystkich powyższych kategorii

Zwoje są klasyfikowane według ich dwuściennych kątów kręgosłupa (patrz wykres Ramachandrana ). Zwrot można przekształcić w jego zwrot odwrotny (w którym atomy głównego łańcucha mają przeciwną chiralność ), zmieniając znak na jego dwuściennych kątach. (Zwrot odwrotny nie jest prawdziwym enancjomerem, ponieważ zachowana jest chiralność atomu C α ). Zatem zwrot γ ma dwie formy, klasyczną formę z ( φ ,  ψ ) dwuściennymi kątami w przybliżeniu (75 °, -65 °) i odwrotną postać z kątami dwuściennymi (-75 °, 65 °). Występuje co najmniej osiem form skrętu beta , różniących się tym, czy zaangażowany jest izomer cis wiązania peptydowego oraz kątami dwuściennymi dwóch centralnych reszt. Klasyczne i odwrotne β-zwoje rozróżnia się za pomocą liczby pierwszej, np . Zwoje beta typu I i typu I ′ . Jeśli za  kryterium zwojów przyjmie się wiązanie wodorowe i → i + 3, cztery kategorie Venkatachalam (I, II, II ′, I ′) wystarczą do opisania wszystkich możliwych zakrętów beta . Wszystkie cztery występują często w białkach, ale najczęściej występuje I, a następnie II, I ′ i II ′ w tej kolejności.

Pętle

Pętla ω to termin obejmujący wszystkie dłuższe, wydłużone lub nieregularne pętle bez stałego wewnętrznego wiązania wodorowego.

Wiele tur

W wielu przypadkach jedna lub więcej reszt jest zaangażowanych w dwa częściowo zachodzące na siebie zwoje. Na przykład, w sekwencji 5 reszt, obie reszty 1 do 4 i reszty 2 do 5 tworzą zakręt; w takim przypadku mówi się o podwójnym obrocie ( i , i + 1) . W białkach często występuje wiele zwojów (do siedmiokrotnych). Taśmy zakrętowe Beta to inny typ wielokrotnego obrotu.

Spinki do włosów

Szpilka jest szczególnym przypadkiem zaś, w którym kierunek białka odwraca szkieletowych oraz towarzyszących elementów struktury drugorzędowej interakcji. Na przykład, spinka do włosów beta łączy dwie wiązane wodorem , przeciwrównoległe nici β (nazwa dość myląca, ponieważ spinka do włosów β może zawierać wiele rodzajów zwojów - α, β, γ itp.).

Spinki beta można sklasyfikować według liczby reszt, które tworzą turę - to znaczy, które nie są częścią flankujących pasm β. Jeśli ta liczba to X lub Y (według dwóch różnych definicji arkuszy β), spinka do włosów β jest definiowana jako X: Y.

Zwoje beta na końcach pętli spinek beta mają inny rozkład typów niż pozostałe; typ I ′ jest najpowszechniejszy, po nim następują typy II ′, I i II.

Elastyczne łączniki

Zwroty występują czasami w elastycznych linkerach lub pętlach łączących domeny białek . Sekwencje łączników mają różną długość i są zazwyczaj bogate w polarne nienaładowane aminokwasy . Elastyczne łączniki umożliwiają łączenie domen w celu swobodnego skręcania i rotacji w celu rekrutacji partnerów wiążących poprzez dynamikę domen białkowych . Pozwalają także swoim wiążącym partnerom wywoływać zmiany konformacyjne na większą skalę przez alostery dalekiego zasięgu

Rola w fałdowaniu białek

Zaproponowano dwie hipotezy dotyczące roli zwojów w fałdowaniu białek . Z jednej strony zwoje odgrywają kluczową rolę w fałdowaniu, łącząc ze sobą i umożliwiając lub umożliwiając interakcje między regularnymi drugorzędowymi elementami struktury. Pogląd ten jest poparty badaniami mutagenezy wskazującymi na krytyczną rolę poszczególnych reszt w zwrotach niektórych białek. Ponadto nienatywne izomery wiązań peptydowych X− Pro mogą na zmianę całkowicie blokować konformacyjne fałdowanie niektórych białek. Z przeciwnego punktu widzenia zwroty odgrywają bierną rolę w spasowaniu. Ten pogląd jest wspierany przez słabą konserwację aminokwasów obserwowaną w większości zmian. Ponadto obce izomery wielu wiązań peptydowych X-Pro na zmianę mają niewielki lub żaden wpływ na fałdowanie.

Metody przewidywania zwrotów beta

Z biegiem lat opracowano wiele metod przewidywania zwrotów beta. Niedawno grupa dr Raghavy opracowała metodę BetaTPred3 , która przewiduje całkowity obrót beta zamiast przechodzenia pojedynczych reszt do skrętu beta. Metoda osiąga również dobrą dokładność i jest pierwszą metodą, która przewiduje wszystkie 9 typów zakrętów beta. Oprócz przewidywania, tę metodę można również wykorzystać do znalezienia minimalnej liczby mutacji wymaganych do zainicjowania lub przerwania skrętu beta w białku w żądanym miejscu.

Zobacz też

Uwagi

Linki zewnętrzne

Bibliografia

Te odniesienia są uporządkowane według daty.