Reduktaza arsenianowa (glutaredoksyna) - Arsenate reductase (glutaredoxin)
| reduktaza arsenianowa (glutaredoksyna) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| Nr WE | 1.20.4.1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Struktury WPB | RCSB PDB PDBe Suma PDB | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Reduktaza arsenian (glutaredoxin) ( EC 1.20.4.1 ) jest enzymem , który katalizuje się reakcję chemiczną
- arsenian + arsenin glutaredoksyny + disiarczek glutaredoksyny + H 2 O
Tak więc, te dwa podłoża tego enzymu są arsenian i glutaredoxin , a jego 3 produkty są arsenin , glutaredoxin disiarczku i wody .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na donor fosforu lub arsenu z disiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów jest glutaredoxin: arsenian oksydoreduktazę .
Badania strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano 12 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1RXE , 1RXI , 1S3C , 1S3D , 1SD8 , 1SD9 , 1SJZ , 1SK0 , 1SK1 , 1SK2 , 1Z2D i 1Z2E .
Bibliografia
- Gladysheva T, Liu J, Rosen BP (1996). „His-8 obniża pKa niezbędnej reszty Cys-12 reduktazy arsenianowej ArsC plazmidu R773” . J. Biol. Chem . 271 (52): 33256-60. doi : 10.1074/jbc.271.52.33256 . PMID 8969183 .
- Gladysheva TB, Oden KL, Rosen BP (1994). „Właściwości reduktazy arsenianowej plazmidu R773”. Biochemia . 33 (23): 7288-93. doi : 10.1021/bi00189a033 . PMID 8003492 .
- Holmgren A, Aslund F (1995). „Glutaredoksyna”. Metody Enzymol . 252 : 283-92. doi : 10.1016/0076-6879(95)52031-7 . PMID 7476363 .
- Srebro S; Garber, Eric AE; Armes, L. Gene; Chen, Chih-Ming; Fuchs, James A.; Srebro, Szymon (1994). „Reduktaza arsenianowa z plazmidu Staphylococcus aureus PI258”. Biochemia . 33 (23): 7294–7299. doi : 10.1021/bi00189a034 . PMID 8003493 .
- Krafft T, Macy JM (1998). „Oczyszczanie i charakterystyka reduktazy arsenianowej oddechowej Chrysiogenes arsenatis” . Eur. J. Biochem . 255 (3): 647–53. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2550647.x . PMID 9738904 .
- Martina JL (1995). „Tioredoksyna – fałda ze wszystkich powodów” . Struktura . 3 (3): 245-50. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00154-X . PMID 7788290 .
- Messens J, Hayburn G, Desmyter A, Laus G, Wyns L (1999). „Niezbędna katalityczna para redoks w reduktazie arsenianowej ze Staphylococcus aureus”. Biochemia . 38 (51): 16857-65. doi : 10.1021/bi9911841 . PMID 10606519 .
- Radabaugh TR, Aposhian HV (2000). „Enzymatyczna redukcja związków arsenu w układach ssaków: redukcja arsenianu do arseninu przez ludzką reduktazę arsenianową wątroby”. Chem. Res. Toksykol . 13 (1): 26–30. doi : 10.1021/tx990115k . PMID 10649963 .
- Sato T, Kobayashi Y (1998). „Ars operon w elemencie skóry Bacillus subtilis nadaje odporność na arsenian i arsenin” . J. Bakteriol . 180 (7): 1655–61. doi : 10.1128/JB.180.7.1655-1661.1998 . PMC 107075 . PMID 9537360 .
- Shi J, Vlamis-Gardikas A, Aslund F, Holmgren A, Rosen BP (1999). „Reaktywność glutaredoksyn 1, 2 i 3 z Escherichia coli pokazuje, że glutaredoksyna 2 jest głównym donorem wodoru do katalizowanej przez ArsC redukcji arsenianów” . J. Biol. Chem . 274 (51): 36039-42. doi : 10.1074/jbc.274.51.36039 . PMID 10593884 .
