Asparagina - Asparagine
Szkieletowych wzór z L -asparagine
|
|||
|
|||
|
|||
| Nazwy | |||
|---|---|---|---|
|
Nazwa IUPAC
Asparagina
|
|||
| Inne nazwy
Kwas 2-amino-3-karbamoilopropanowy
|
|||
| Identyfikatory | |||
|
Model 3D ( JSmol )
|
|||
| CZEBI | |||
| CHEMBL | |||
| ChemSpider | |||
| DrugBank | |||
| Karta informacyjna ECHA |
100.019.565 
|
||
| Numer WE | |||
| KEGG | |||
|
Identyfikator klienta PubChem
|
|||
| UNII | |||
|
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )
|
|||
|
|||
| Nieruchomości | |||
| C 4 H 8 N 2 O 3 | |||
| Masa cząsteczkowa | 132,119 g·mol -1 | ||
| Wygląd zewnętrzny | białe kryształy | ||
| Gęstość | 1,543 g/cm 3 | ||
| Temperatura topnienia | 234 ° C (453 ° F; 507 K) | ||
| Temperatura wrzenia | 438 ° C (820 ° F; 711 K) | ||
| 2,94 g/100 ml | |||
| Rozpuszczalność | rozpuszczalny w kwasach , zasadach , znikomy w metanolu , etanolu , eterze , benzenie | ||
| log P | −3,82 | ||
| Kwasowość (p K a ) | |||
| -69,5 x 10 -6 cm 3 / mol | |||
| Struktura | |||
| rombowy | |||
| Termochemia | |||
|
Standardowa entalpia
tworzenia (Δ f H ⦵ 298 ) |
-789,4 kJ/mol | ||
| Zagrożenia | |||
| Arkusz danych dotyczących bezpieczeństwa |
Patrz: strona danych Sigma-Alrich |
||
| NFPA 704 (ognisty diament) | |||
| Temperatura zapłonu | 219 ° C (426 ° F; 492 K) | ||
| Strona z danymi uzupełniającymi | |||
|
Współczynnik załamania ( n ), stała dielektryczna (ε r ) itp. |
|||
|
Dane termodynamiczne |
Zachowanie fazowe ciało stałe-ciecz-gaz |
||
| UV , IR , NMR , MS | |||
|
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
|||
 zweryfikuj ( co to jest ?)
  |
|||
| Referencje do infoboksu | |||
Asparagina (symbol Asn lub N ) to α- aminokwas, który jest wykorzystywany w biosyntezie białek . Zawiera grupę α-aminową (która znajduje się w protonowanym −NH+
3w warunkach biologicznych), grupę kwasu α-karboksylowego (która znajduje się w zdeprotonowanej formie −COO − w warunkach biologicznych) oraz karboksyamid o łańcuchu bocznym , klasyfikujący go jako polarny (w fizjologicznym pH), aminokwas alifatyczny . Jest nieistotny u ludzi, co oznacza, że organizm może go syntetyzować. Jest kodowany przez kodony AAU i AAC.
Reakcja między asparaginą a cukrami redukującymi lub innym źródłem karbonylków powoduje powstanie akryloamidu w żywności po podgrzaniu do odpowiedniej temperatury. Produkty te występują w wypiekach, takich jak frytki, chipsy ziemniaczane i chleb tostowy.
Historia
Asparagina została po raz pierwszy wyizolowana w 1806 roku w postaci krystalicznej przez francuskich chemików Louisa Nicolasa Vauquelina i Pierre'a Jeana Robiqueta (wówczas młodego asystenta) z soku szparagowego , w którym jest obficie, stąd wybrana nazwa. Był to pierwszy wyizolowany aminokwas.
Trzy lata później, w 1809 r., Pierre Jean Robiquet zidentyfikował substancję z korzenia lukrecji o właściwościach, które zakwalifikował jako bardzo podobne do właściwości asparaginy, a którą Plisson zidentyfikował w 1828 r. jako samą asparaginę.
Określenie struktury asparaginy wymagało dziesięcioleci badań. Wzór empiryczny asparaginy Najpierw ustalono w 1833 r przez francuskie chemików Antoine Francois Boutron Charlard i Théophile-Jules Pelouze ; w tym samym roku niemiecki chemik Justus Liebig dostarczył dokładniejszą formułę. W 1846 r. włoski chemik Raffaele Piria potraktował asparaginę kwasem azotawym , który usunął grupy aminowe cząsteczki (–NH 2 ) i przekształcił asparaginę w kwas jabłkowy . To ujawniło podstawową strukturę cząsteczki: łańcuch czterech atomów węgla. Piria uważała, że asparagina jest diamidem kwasu jabłkowego; jednak w 1862 r. niemiecki chemik Hermann Kolbe wykazał, że to przypuszczenie było błędne; zamiast tego Kolbe doszedł do wniosku, że asparagina jest amidem aminy kwasu bursztynowego . W 1886 r. włoski chemik Arnaldo Piutti (1857-1928) odkrył lustrzane odbicie lub „ enancjomer ” naturalnej postaci asparaginy, która ma wiele wspólnych właściwości asparaginy, ale również się od niej różni. Ponieważ struktura asparaginy wciąż nie była do końca poznana – lokalizacja grupy aminowej w cząsteczce wciąż nie została ustalona – Piutti zsyntetyzował asparaginę i tym samym opublikował jej prawdziwą strukturę w 1888 roku.
Funkcja strukturalna w białkach
Ponieważ łańcuch boczny asparaginy może tworzyć oddziaływania wiązania wodorowego ze szkieletem peptydowym, reszty asparaginy często znajdują się w pobliżu początku alfa-helis jako skręty asx i motywy asx oraz w podobnych motywach skrętów lub jako pierścienie amidowe w arkuszach beta. Jego rola może być uważana za „zamknięcie” oddziaływań wiązań wodorowych, które w przeciwnym razie zostałyby zaspokojone przez szkielet polipeptydowy.
Asparagina dostarcza również kluczowych miejsc do N-połączonej glikozylacji , modyfikacji łańcucha białkowego z dodatkiem łańcuchów węglowodanowych. Zazwyczaj drzewo węglowodanowe można dodać wyłącznie do reszty asparaginy, jeśli ta ostatnia jest oflankowana po stronie C przez X- serynę lub X- treoninę , gdzie X oznacza dowolny aminokwas z wyjątkiem proliny .
Asparagina może być hydroksylowana w czynniku transkrypcyjnym indukowanym przez HIF1 hipoksją. Ta modyfikacja hamuje aktywację genu za pośrednictwem HIF1.
Źródła
Źródła dietetyczne
Asparagina nie jest niezbędna dla ludzi, co oznacza, że może być syntetyzowana z produktów pośrednich centralnego szlaku metabolicznego i nie jest wymagana w diecie.
Asparagina znajduje się w:
- Źródła zwierzęce : nabiał , serwatka , wołowina , drób , jaja , ryby , laktoalbumina , owoce morza
- Źródła roślinne : szparagi , ziemniaki , rośliny strączkowe , orzechy , nasiona , soja , produkty pełnoziarniste
Biosynteza
Prekursorem asparaginy jest szczawiooctan . Szczawiooctan jest przekształcany w asparaginian przy użyciu enzymu transaminazy . Enzym przenosi grupę aminową z glutaminianu do szczawiooctanu wytwarzając α-ketoglutaran i asparaginian. Enzym syntetaza asparaginowa wytwarza asparaginę, AMP , glutaminian i pirofosforan z asparaginianu, glutaminy i ATP . W reakcji syntetazy asparaginowej ATP jest używany do aktywacji asparaginianu, tworząc β-aspartylo-AMP. Glutamina przekazuje grupę amonową, która reaguje z β-aspartylo-AMP, tworząc asparaginę i wolny AMP.
Degradacja
Asparagina zwykle wchodzi w cykl kwasu cytrynowego u ludzi w postaci szczawiooctanu. U bakterii rozkład asparaginy prowadzi do produkcji szczawiooctanu, który jest cząsteczką, która łączy się z cytrynianem w cyklu kwasu cytrynowego (cykl Krebsa). Asparagina jest hydrolizowana do asparaginazy przez asparaginazę. Asparaginian następnie ulega transaminacji, tworząc glutaminian i szczawiooctan z alfa-ketoglutaranu.
Funkcjonować
Asparagina jest niezbędna do rozwoju i funkcjonowania mózgu. Dostępność asparaginy jest również ważna dla syntezy białek podczas replikacji pokswirusów.
Dodanie N-acetyloglukozaminy do asparaginy jest realizowane przez enzymy oligosacharylotransferazy w retikulum endoplazmatycznym . Ta glikozylacja jest ważna zarówno dla struktury białka, jak i funkcji białka.
Struktura Zwitterion
Domniemany związek z rakiem u myszy laboratoryjnych
Według artykułu w The Guardian z 2018 roku , badanie wykazało, że obniżenie poziomu asparaginy „dramatycznie” zmniejszyło rozprzestrzenianie się raka piersi u myszy laboratoryjnych. W artykule zauważono, że podobnych badań nie przeprowadzono na ludziach.